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.1985年3月10日;260(5):2973-81.

流感病毒血凝素的膜融合活性。低pH诱导的构象变化

  • PMID: 3972812
免费文章

流感病毒血凝素的膜融合活性。低pH诱导的构象变化

R W Doms公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

流感病毒的血凝素(HA)尖峰糖蛋白催化低pH诱导的膜融合事件,将病毒基因组释放到宿主细胞细胞质中。为了更详细地研究融合机制,我们用菠萝蛋白酶处理病毒颗粒,以水溶性形式制备HA的外结构域。在弱酸性条件下(pH值小于或等于5.8),外结构域发生构象变化,我们发现其在生化和免疫学上与天然病毒HA中的构象相同。它对蛋白酶K敏感,在其HA1链中暴露出新的抗原表位,并获得两亲性,特别是与脂质体结合的能力。与脂质体的粘附表现出与构象变化相同的pH依赖性和快速动力学,并由HA2介导。除了结合的HA被碱部分去除外,附着的性质类似于完整膜蛋白。正如观察到的病毒融合,附着独立于二价阳离子和脂质组成。温度是一个关键参数,只有二嘧磺酰磷脂酰胆碱囊泡的附着部分被阻断在主相变以下。这些结果和其他结果表明,在分离的外结构域中,低pH诱导的构象变化与完整的病毒HA中发生的构象改变相同,并且其与脂质体的粘附可以作为HA诱导膜融合反应初始阶段的模型。

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