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.1988年10月13日;335(6191):649-51.
doi:10.1038/335649a0。

蛋白质二硫键-异构酶缺陷微粒体中二硫键的缺陷共翻译形成

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蛋白质二硫键-异构酶缺陷微粒体中二硫键的缺陷共翻译形成

N J Bulleid新泽西州等人。 自然. .

摘要

哺乳动物分泌蛋白和细胞表面蛋白中二硫键的形成发生在内质网的内腔中,并被认为是由酶蛋白二硫键异构酶(PDI)催化的。PDI这种生理作用的证据是间接的,与酶的细胞和组织分布、其发育行为及其体外催化性能有关。在生物合成过程中,二硫键结合蛋白的正确折叠或组装对PDI的明确要求尚未得到证实。我们制备了狗胰腺微粒体,该微粒体缺乏可溶性管腔蛋白,包括PDI,但仍能转运和处理体外合成的蛋白质。以小麦贮藏蛋白γ-gliadin体外合成过程中分子内二硫键的形成为模型,我们证明了这些微粒体在二硫键共翻译形成方面存在缺陷。用纯化的PDI重组这些微粒体可以逆转这种缺陷。

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