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.1988年4月5日;263(10):4869-75.

哺乳动物蛋白质分泌,无信号肽去除。纤溶酶原激活物抑制剂-2在U-937细胞中的生物合成

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  • PMID: 3127394
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哺乳动物蛋白质分泌,无信号肽去除。纤溶酶原激活物抑制剂-2在U-937细胞中的生物合成

研发Ye等人。 生物化学杂志. .
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摘要

纤溶酶原激活物抑制剂-2(PAI-2)是一种丝氨酸蛋白酶抑制剂,通过抑制尿激酶和组织纤溶酶酶原激活剂来调节纤溶酶的生成。PAI-2的一级结构表明,它可能在不分裂单个肽的情况下分泌。为了证实这一假设,我们通过代谢标记、免疫沉淀、糖苷酶消化和蛋白质测序研究了人类单核细胞U-937细胞中PAI-2的糖基化和分泌。PAI-2在天冬酰胺残基上发生可变糖基化,产生具有零、一、二或三个高甘露糖型低聚糖单元的细胞内中间体。N-糖基化物种的分泌开始于1小时的追逐,分泌的分子包含复合型N-连接和O-连接低聚糖。酶解糖基化PAI-2的电泳迁移率与非糖基化前体相同,也与从全长PAI-2 cDNA合成的mRNA中在兔网织红细胞裂解液中体外合成的PAI-2电泳迁移率相同。分泌型PAI-2的氨基末端蛋白序列始于引发剂蛋氨酸残基。这些结果表明,PAI-2是糖化的,在没有信号肽裂解的情况下有效分泌。PAI-2与丝氨酸蛋白酶抑制剂家族中最接近的同源物鸡卵清蛋白具有相同的性质,似乎是天然哺乳动物蛋白质中第一个具有良好特征的例子。

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