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.1986年3月;5(3):535-41.
doi:10.1002/j.1460-2075.1986.tb04243.x。

突触囊泡膜主要钙结合蛋白突触素的分子特征

突触囊泡膜主要钙结合蛋白突触素的分子特征

H Rehm公司等。 欧洲工商管理硕士J. 1986年3月.

摘要

突触体素是一种分子量为38 000的突触囊泡膜糖肽,使用Triton X-100溶解并通过免疫亲和或离子交换色谱纯化。通过凝胶渗透和在H2O/D2O中的蔗糖密度离心,计算出天然蛋白质的斯托克斯半径为7.3 nm,部分比体积为0.830,总摩尔重量为119000。突触小泡与戊二醛、二甲基亚酰亚胺或Cu2+-o-酚妥林交叉连接,导致形成分子量为76 kd的突触素二聚体。此外,纯化蛋白的交联产生多肽的三聚物和四聚物加合物。因此,天然突触素是一种同源寡聚蛋白。突触体素是N-糖基化的,因为在衣霉素存在下培养大鼠嗜铬细胞瘤细胞系PC12可使其摩尔重量减少约6 kd。转移到硝化纤维素并与45Ca2+孵育后,突触素表现为突触囊泡膜的主要钙结合蛋白之一。对完整突触小泡进行Pronase处理可消除这种45Ca2+结合,这表明突触素的Ca2+结合位点必须位于跨膜多肽的细胞质域。基于这些数据,我们认为突触素可能在钙依赖性神经递质释放中发挥重要作用。

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引用人

参考文献

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