Protein sorting in Saccharomyces cerevisiae: isolation of mutants defective in the delivery and processing of multiple vacuolar hydrolases

doi:10.1128/mcb.8.11.4936-4948.1988

.1988年11月；8(11):4936-48.

doi:10.1128/mcb.8.11.4936-4948.1988。

酿酒酵母的蛋白质分选：分离在多液泡水解酶传递和加工中缺陷的突变体

J S罗宾逊¹, D J克林斯基, L M班塔, S D Emr公司

附属公司

PMID： 3062374
预防性维修识别码： PMC365587型
内政部： 10.1128/mcb.8.11.4936-4948.1988

酿酒酵母的蛋白质分选：分离在多液泡水解酶传递和加工中缺陷的突变体

J S罗宾逊等。分子细胞生物学. 1988年11月.

.1988年11月；8(11):4936-48.

doi:10.1128/mcb.8.11.4936-4948.1988。

作者

J S罗宾逊¹, D J克林斯基, L M班塔, S D Emr公司

附属

¹加州理工学院生物系，帕萨迪纳91125。

PMID： 3062374
预防性维修识别码： PMC365587型
内政部： 10.1128/mcb.8.11.4936-4948.1988

摘要

通过选择将液泡羧肽酶Y（CPY）-转化酶融合蛋白错误定位到细胞表面的自发突变体，我们在25个新的vpt互补组中鉴定了液泡蛋白靶向突变体。此外，还获得了之前确定的八个vpt互补组（vpt1至vpt8）中每个组的其他等位基因。33个vpt1互补组（vpt1至vpt33）中每个组的代表性等位基因在几种天然液泡蛋白的分类和加工中显示出缺陷，包括可溶性水解酶CPY、蛋白酶A和蛋白酶B。在33个互补组中，发现19个含有导致极端缺陷的突变等位基因。在这些突变体中，CPY以突变体细胞分泌的高尔基复合物修饰前体形式积累。vpt突变体的正常蛋白分泌似乎不受影响。vpt突变体细胞缺乏显著的胞质标志物泄漏，这表明与这些突变体相关的液泡蛋白分选缺陷不是由细胞裂解引起的。此外，从vpt突变体中分泌出前体而非成熟形式的CPY、蛋白酶A、蛋白酶B的观察结果与以下事实一致：定位错误发生在高尔基复合物特异性修饰后的一个阶段，但在这些酶的最终液泡分选之前。在大多数vpt突变体中，液泡膜蛋白分选似乎不受影响。然而，发现一部分vpt突变体（vpt11、vpt16、vpt18和vpt33）在液泡膜标记酶α-甘露糖苷酶的分类中存在缺陷。在这些vpt突变体中，高达50%的α-甘露糖苷酶活性被错误定位于细胞表面。7个vpt互补组（vpt3、vpt11、vpt15、vpt16、vpt18、vpt29和vpt33）包含导致条件致死表型的等位基因；突变体对营养细胞生长具有温度敏感性。这种对温度敏感的表型已被证明是隐性的，并且在每种情况下都与空泡蛋白分类缺陷相分离。四分体分析表明，vpt3定位于第十五号染色体的右臂，vpt15定位于第二号染色体的右臂。与其他表现出液泡蛋白分类或功能缺陷的突变体（vpl、sec、pep和末端突变体）的杂交显示，这些不同的基因组之间存在一些重叠。总之，这些数据表明，有50多个基因产物直接或间接参与了液泡蛋白的分选过程。

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