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比较研究
.1989年3月15日;264(8):4715-21.

人醛脱氢酶。γ-氨基丁醛第三种低Km同工酶的纯化与鉴定

附属公司
  • PMID: 2925663
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比较研究

人类乙醛脱氢酶。γ-氨基丁醛第三种低Km同工酶的纯化与鉴定

G Kurys公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

一种催化γ-氨基丁醛脱氢的酶已从人类肝脏中纯化到同质性,并鉴定为醛脱氢酶同工酶(EC 1.2.1.3);另外两种同工酶以前以同质形式获得,称为E1和E2。NAD-淀粉(带有8个碳间隔基的N6)上的亲和层析产生均质酶,在等电聚焦上以两种组分的形式迁移,pI=5.3和5.45。这两种成分在Mono-P HR 5/20柱上通过快速蛋白液相色谱分离,γ-氨基丁醛、乙醛、丙醛和NAD的Km值相似。γ-氨基丁醛的Km值为8.0-14.0微米,E1为760微米,E2为512微米。该酶的分子量、亚基分子量和氨基酸组成与E1和E2同工酶相似。该酶还与抗E1和抗E2抗体相互作用;它对二硫仑抑制作用相对不敏感,既不被镁激活也不被镁抑制。其吸收光谱表明存在结合辅酶,其中280/260 nm的比值为1.1,在340 nm范围内(Racker带)可见弱吸收。γ-氨基丁醛脱氢酶(γ-氨基丁醛的Km值为15 microM)以前是从荧光假单胞菌中部分纯化的(Jakoby,W.B.和Fredericks,J.(1959)J.Biol。化学。234,2145-2150),但从未来自哺乳动物。

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