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.1989年4月;108(4):1227-36.
doi:10.1083/jcb.108.4.1227。

决定蛋白质插入内质网膜的信号的三分结构

附属机构

决定蛋白质插入内质网膜的信号的三分结构

M T Haeuptle先生等。 J细胞生物学. 1989年4月.

摘要

多系集落刺激因子是一种分泌蛋白,具有可切割的信号序列,异常长且疏水。利用分子克隆技术,我们交换了疏水信号序列两侧的序列NH2-或COOH-。这种修饰的融合蛋白仍然插入到膜中,但其信号序列没有被切割。相反,这些蛋白质现在通过以前分裂的信号序列(信号锚定序列)锚定在膜上。他们将NH2末端暴露在外质上,将COOH末端暴露在膜的细胞质侧。我们从结果中得出结论,信号序列疏水核两侧的亲水序列可以决定信号肽酶的裂解和插入膜。看起来,靠近疏水片段NH2末端侧的带负电荷氨基酸残基与该片段跨膜转运相容。提出了信号锚定序列的三分结构:一个疏水核心区,介导靶向内质网膜并插入内质网,以及决定膜中蛋白质方向的侧翼亲水片段。

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    1. 美国国家科学院院刊,1984年12月;81(23):7338-42-公共医学
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