。 2016年2月11日； 11（2）：e0149113。
doi:10.1371/journal.pone.0149113。 2016年eCollection。
ESCRT-0亚单位STAM2核心区复合体中HD-PTP Bro1结构域的结构研究 附属公司
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1 疾病靶点结构研究中心，韩国生物科学和生物技术研究所，韩国大田。 2 韩国大田忠南国立大学生物化学系。 三 新陈代谢调控研究中心，韩国生物科学和生物技术研究所，韩国大田。 4 韩国生物科学与生物技术研究所世界级研究所不治之症治疗研究中心，韩国清远市奥昌。
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ESCRT-0亚单位STAM2核心区复合体中HD-PTP Bro1结构域的结构研究
李柱惠 等。
公共科学图书馆一号 。
2016 。
。 2016年2月11日； 11（2）：e0149113。
doi:10.1371/journal.pone.0149113。 2016年eCollection。
附属公司
1 疾病靶点结构研究中心，韩国生物科学和生物技术研究所，韩国大田。 2 韩国大田忠南国立大学生物化学系。 三 代谢调控研究中心，韩国生物科学和生物技术研究所，韩国大田。 4 韩国生物科学与生物技术研究所世界级研究所不治之症治疗研究中心，韩国清远市奥昌。
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摘要
EGFR在细胞增殖和生存信号传递中起着关键作用，其分选为MVB以最终溶酶体降解是由内胚层膜上多个ESCRT复合物的协调控制的。 HD-PTP是一种细胞溶质蛋白酪氨酸磷酸酶，通过其N末端Bro1结构域与ESCRT-0蛋白STAM2和ESCRT-III蛋白CHMP4B相互作用，与EGFR贩运相关。 有趣的是，另外两种人类Bro1结构域蛋白Alix和Brox的同源结构域结合CHMP4B，但不结合STAM2，尽管它们的结构非常相似。 为了阐明这种结合特异性，我们确定了与STAM2核心区域结合的HD-PTP Bro1结构域的复杂结构。 STAM2与HD-PTP Bro1结构域的疏水凹面口袋结合，就像CHMP4B与Alix、Brox或HD-PTP口袋结合一样，但方向相反。 至关重要的是，HD-PTP的Thr145，对应于Alix的Lys151和Brox的Arg145，被揭示为使该蛋白能够结合STAM2的决定簇残基，因为该残基的Alix或Brox模拟突变阻断了分子间相互作用。 因此，这项工作为HD-PTP如何识别ESCRT-0组件以控制EGFR排序提供了结构基础。
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赠款和资金
这项工作得到了韩国国家研究基金会（2011-0030027和2015M3A9B5030308；给SJK）和世界一流研究所项目（WCI 2009-002；给BYK）的资助，该项目由科学、信息通信技术和未来规划部资助。 这项工作还得到了韩国生物科学和生物技术研究所创新研究倡议项目的支持。 资助者在研究设计、数据收集和分析、决定出版或编写手稿方面没有任何作用。
