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.1989年8月;8(8):2241-50.
doi:10.1002/j.1460-2075.1989.tb08348.x。

膜蛋白分选:酵母液泡碱性磷酸酶的生物合成、运输和加工

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膜蛋白分选:酵母液泡碱性磷酸酶的生物合成、运输和加工

D J克林斯基等。 欧洲工商管理硕士J. 1989年8月.

摘要

酿酒酵母PHO8基因产物,可抑制碱性磷酸酶(ALP),是一种定位于酵母液泡(溶酶体)的糖蛋白酶。使用针对对应于碱性磷酸酶中两个不同亲水序列的合成肽的抗体,我们已经能够检测这种蛋白质的生物合成、分类和加工。ALP被合成为一种含有C末端前肽的非活性前体,该前体以PEP4依赖的方式从蛋白质中裂解。前体和成熟蛋白通过N末端疏水结构域锚定在膜中,该疏水结构域似乎也起到未分离的内部信号序列的作用。ALP具有II型整合膜蛋白的拓扑结构,包含一个短的碱性N末端细胞质尾部,当与内质网和液泡结合时,可以获得外源蛋白酶。类似于可溶性液泡水解酶羧肽酶Y(CPY)和蛋白酶A(PrA),ALP在液泡递送前通过分泌途径的早期阶段。然而,两个观察结果表明,ALP通过一种机制定位于液泡,这种机制与CPY和PrA所使用的机制部分不同:(i)表明液泡输送的proALP成熟,对某些液泡蛋白分选(vps)突变体所显示的缺陷的敏感性低于CPY和ArA;和(ii)proALP的成熟在有效的空泡ATP酶抑制剂bafilomycin A1的存在下正常进行,Bafilomincin A1被认为可以阻止空泡酸化,导致CPY和PrA前体形式的错误分类和分泌。这些结果表明,ALP将成为研究酵母膜蛋白分选的有用模型蛋白。

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