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.2015年11月;22(11):898-905.
doi:10.1038/nsmb.3108。 Epub 2015年10月12日。

伴侣αB-晶体蛋白使用不同的界面来捕获无定形和淀粉样客户端

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伴侣αB-晶体蛋白使用不同的界面来捕获无定形和淀粉样客户端

安迪·美因茨等。 自然结构分子生物学. 2015年11月.
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摘要

小的热休克蛋白,包括αB-结晶蛋白(αB),在蛋白质稳态中发挥着重要作用,因为它们的ATP非依赖性伴侣活性抑制了不受控制的蛋白质聚集。由于这些复合物的高分子量和不均一性,迄今为止,人类αB的机械细节,特别是在其客户端结合状态下,尚不清楚。在这里,我们提供了对这种高度动态组装的结构见解,并通过使用最先进的核磁共振波谱显示,αB络合物是由不对称构建块组装而成的。相互作用研究表明,形成纤维的阿尔茨海默病Aβ1-40肽优先结合到αB中央β三明治的疏水边缘。相反,无定形聚集的客户溶菌酶被αB的部分无序N末端结构域捕获。我们建议αB利用其固有的结构塑性来暴露不同的结合界面,从而与广泛的结构可变客户交互作用。

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参考文献

    1. Exp-Eye研究。2010年11月;91(5):691-9-公共医学
    1. 自然结构分子生物学。2010年9月;17(9):1037-42-公共医学
    1. 分子生物学杂志。2011年10月21日;413(2):310-20-公共医学
    1. 分子生物学杂志。2008年1月25日;375(4):1040-51-公共医学
    1. 美国国家科学院院刊2009年9月15日;106(37):15604-9-公共医学

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