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.1989年11月28日;28(24):9317-23.
doi:10.1021/bi00450a011。

佛波酯和二酰甘油对蛋白激酶C作用的差异

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佛波酯和二酰甘油对蛋白激酶C作用的差异

M D巴兹等人。 生物化学. .

摘要

蛋白激酶C(PKC)与膜的结合和激酶活性的出现是可分离的事件。结合是一个两步过程,由可逆的钙依赖性相互作用和不可逆的相互作用组成,这些相互作用只能由洗涤剂解离。不可逆结合的PKC具有组成活性,结合的第二步可能是PKC激活的主要机制[Bazzi&Nelsestuen(1988)Biochemicry 27,7589]。本研究检测了其他形式的膜结合蛋白激酶C的活性,并比较了佛波酯和二酰甘油的作用。与膜结合事件一样,PKC的激活是一个两阶段的过程。二酰甘油(DAG)参与形成活性PKC,PKC可逆地结合在膜上。在这种情况下,活性和膜结合都被钙螯合剂终止。DAG在生成组成活性的、不可逆的PKC膜复合物方面功能较差。这些性质与佛波酯显著不同,佛波酯在可逆络合物中激活PKC,但也通过形成不可逆PKC膜络合物促进构成性PKC活化。生成不可逆PKC膜复合物所需的佛波酯浓度略高于激活PKC所需的浓度。此外,高浓度的佛波酯(大于或等于50 nM)激活PKC,并在没有钙的情况下诱导不可逆的PKC膜结合。尽管存在这些显著差异,DAG阻止佛波酯与PKC膜复合物上的高亲和力位点结合。(摘要删减250字)

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