在真核生物中，伴侣Hsp70和Hsp90在几个共同伴侣的帮助下，协同作用于一系列关键蛋白质的折叠和成熟，尤其是啤酒花。尽管生物化学数据定义了霍普介导的Hsp70-Hsp90底物转移机制，但这些蛋白质的固有灵活性及其复合物的动态性质限制了对该机制的结构研究。在这里，我们在Hsp70/Hsp90折叠路径中生成了几个复合物（Hsp90:Hop、Hsp90:Hop:Hsp70和Hsp90：Hop:Hsp70，带有客户蛋白糖皮质激素受体（GR-LBD）的片段），并使用电子显微镜技术确定其三维结构。我们的结果表明，当Hsp70或Hsp70:GR-LBD与Hsp90:Hop结合时，通过Hop结构域重排，一个Hop分子以扩展构象和紧凑构象结合到Hsp90二聚体的一侧。Hsp90:Hop:Hsp70:GR-LBD复合物的紧密构象表明，GR-LBD-结合到与Hop结合位点相对的Hsp90二聚体的一侧。