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.2012年12月;19(12):1347-55.
doi:10.1038/nsmb.2442。 Epub 2012年11月18日。

Hsp70蛋白结合Hsp100调节M结构域激活聚集表面的AAA+解聚酶

附属公司

Hsp70蛋白结合Hsp100调节M结构域激活聚集表面的AAA+解聚酶

费比安·塞弗尔等。 自然结构分子生物学. 2012年12月.

摘要

细菌、真菌和植物使用由Hsp70伴侣和Hsp100 AAA+解聚酶组成的强大双肽系统来拯救聚集的蛋白质。在大肠杆菌中,Hsp70伴侣DnaK结合聚集体并将解聚酶ClpB靶向底物。ClpB六聚体利用ATP将底物多肽穿过中心孔,从而导致解聚。ClpB是如何发现DnaK并调节线程的,目前尚不清楚。为了剖析解聚机制,我们主要使用直接识别替代底物的嵌合ClpB-ClpV结构来分离这些步骤,从而避免DnaK的参与。我们发现ClpB具有低的内在解聚活性,通常被ClpB中间(M)结构域抑制。在聚集体存在下,DnaK直接结合M域模体2,增加ClpB-ATP酶活性,释放高ClpB线程能力。我们的结果揭示了Hsp70的一个新功能:底物靶向与聚集表面AAA+伴侣活化的耦合。

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引用人

工具书类

    1. 自然结构分子生物学。2008年6月;15(6):641-50-公共医学
    1. FEBS信函。2009年9月17日;583(18):2991-6-公共医学
    1. 生物化学杂志。1999年10月1日;274(40):28083-6-公共医学
    1. 细菌杂志。1983年4月;154(1):312-23-公共医学
    1. FEBS信函。2010年3月5日;584(5):929-34-公共医学

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