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.2013年5月;228(5):1108-19.
doi:10.1002/jcp.24261。

成纤维细胞介导的α11β1整合素介导的MMP-13依赖性胶原晶格收缩:整合素协同胶原蛋白水解的证据

附属公司

成纤维细胞介导的α11β1整合素介导的MMP-13依赖性胶原晶格收缩:整合素协同胶原蛋白水解的证据

Malgorzata M Barczyk公司等。 J细胞生理学. 2013年5月.

摘要

我们之前已经确定,小鼠牙周膜(PDL)成纤维细胞需要整合素α11β1来产生切牙萌出所需的力。作为α11(-/-)小鼠表型的一部分,切牙PDL(iPDL)因基质重塑受到干扰而增厚。为了确定PDL中基质动力学紊乱背后的分子机制,我们将α11(-/-)小鼠与永生化小鼠和分离的永生化iPDL细胞杂交。三维胶原凝胶内培养的iPDL细胞的微阵列分析表明,α11缺陷型iPDL电池中的许多基因表达下调,包括基质金属蛋白酶-13(MMP-13)和组织蛋白酶Kα11(-/-)体外iPDL细胞在附着和漂浮的胶原晶格收缩过程中与I型胶原的相互作用受到干扰,并且MMP-13蛋白表达水平降低。MMP-13特异性抑制剂WAY 170523和组织蛋白酶K抑制剂II均阻断了部分α11整合素介导的胶原重塑。总之,我们的数据表明,在iPDL成纤维细胞中,α11β1整合素产生的机械应变调节参与胶原基质动力学的分子。α11β1依赖性基质重塑的正向调节,包括MMP-13和组织蛋白酶K,也可能发生在其他类型的成纤维细胞中,是组织稳态中协调细胞外和细胞内胶原周转的重要调节机制。

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