摘要
蛋白激酶Cα（PKCα）通过转位到细胞膜而被激活。活性测定表明PIP（2）在测定这种酶的比活性方面的重要性。进行FRET停流荧光研究，以监测蛋白质与含有POPC/POPS/DOG和最终PIP（2）的模型膜结合的快速动力学。结果最符合蛋白质与膜的结合机制，蛋白质与膜之间的结合遵循两阶段机制，首先是双分子反应，然后是缓慢的单分子反应。在没有PIP（2）的情况下，快速蛋白结合率尤其依赖于POPS浓度。第二阶段形成的慢-高亲和力复合物似乎涉及与POPS和DOG的特定相互作用，因为它只对这些脂质相对较低浓度范围内的变化敏感。在PIP存在的情况下，缔合速率常数和离解速率常数均下降（2）。我们提出了一个模型，其中PKCα通过两步机制与膜结合，包括与POPS和/或PIP（2）相互作用驱动的PKCα的快速膜初始募集，尽管也涉及与DOG的相互作用。PKCα在脂质双层上进行二维搜索，以建立与其特定配体的相互作用。
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