Self-regulation of 70-kilodalton heat shock proteins in Saccharomyces cerevisiae

doi:10.1128/mcb.10.4.1622-1632.1990

.1990年4月；10(4):1622-32.

doi:10.1128/mcb.10.4.1622-1632.1990。

酿酒酵母70千道尔顿热休克蛋白的自我调节

D E石头¹, E A克雷格

附属公司

PMID： 2181281
预防性维修识别码： PMC362267型
内政部： 10.1128/mcb.10.4.1622-1632.1990

酿酒酵母中70千道尔顿热休克蛋白的自我调节

D E石材等。分子细胞生物学. 1990年4月.

.1990年4月；10(4):1622-32.

doi:10.1128/mcb.10.4.1622-1632.1990。

作者

D E石头¹, E A克雷格

隶属关系

¹威斯康星大学生理化学系，麦迪逊53706。

PMID： 2181281
预防性维修识别码： PMC362267型
内政部： 10.1128/mcb.10.4.1622-1632.1990

摘要

为了确定酿酒酵母的70千道尔顿热休克蛋白是否在调节自身合成中发挥作用，我们研究了过度表达SSA1蛋白对SSA1 5'-调节区活性的影响。通过将SSA1结构基因融合到GAL1启动子，增加了Ssa1p的组成水平。使用由SSA1-lacZ翻译融合组成的报告载体评估SSA1启动子活性。在一株产Ssa1p约10倍正常热休克水平的菌株中，热休克对β-半乳糖苷酶活性的诱导几乎完全被阻断。过量的Ssa1p抑制了转录融合载体的表达，其中CYC1-lacZ嵌合体的CYC1上游激活序列被包含SSA1 5'-调控区的热休克上游激活序列（热休克元件2）的序列所取代。SSA1蛋白对SSA1上游激活序列的抑制表明SSA1自我调节至少在转录水平上部分介导。当Ssa1p过度表达时，另一个转录融合载体的表达不受抑制，该转录融合载体包含热休克因子2和少量侧翼序列。这表明存在一种接近或重叠热休克元素2的元素，该元素赋予SSA1蛋白敏感性。

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