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.2011年10月;92(第10部分):2333-2338。
doi:10.1099/vir.0.033399-0。 Epub 2011年6月15日。

新城疫病毒融合蛋白裂解位点序列中的单一氨基酸改变Q114R减弱病毒复制和致病性

附属机构

新城疫病毒融合蛋白裂解位点序列中的单一氨基酸改变Q114R减弱病毒复制和致病性

甜美的萨马尔等人。 J Gen Virol公司. 2011年10月.

摘要

新城疫病毒(NDV)毒力的一个关键决定因素是融合(F)蛋白裂解位点的氨基酸序列。NDV F蛋白作为一种非活性前体F(0)合成,并通过氨基酸116和117之间的蛋白水解裂解激活,生成两个二硫键亚基F(1)和F(2)。强毒株[(112)(R/K)-R-Q-(R/K-)-R↓F-I(118)]和弱毒株[。最近,从健康鸟类中分离出一些来自非洲和马达加斯加的NDV毒株,据报道在F蛋白裂解位点含有五种基本残基(R-R-R-K-R↓F-I/V或R-R-R-R↓F-I/V)。在本研究中,我们通过使用中度致病性Beaudette C菌株和在该菌株中制造F蛋白的Q114R、K115R和I118V突变体,评估了这种保守的谷氨酰胺残基在NDV复制和致病性中的作用。我们的结果表明,将谷氨酰胺改为碱性精氨酸残基可以减少病毒的复制,并减弱病毒在鸡体内的致病性。当118位异亮氨酸取代缬氨酸时,致病性进一步降低。

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