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2010年6月25日;328(5986):1698-700.
doi:10.126/science.118950。 Epub 2010年5月27日。

单C末端残基对膜蛋白拓扑结构的控制

附属公司

单C末端残基对膜蛋白拓扑结构的控制

苏珊娜·塞佩拉等。 科学类

摘要

多跨螺旋束膜蛋白插入靶膜的机制尚不清楚。在原核细胞和真核细胞中,膜蛋白以共翻译方式插入脂质双层。跨膜螺旋两侧带正电的残基是重要的拓扑决定因素,但尚不清楚它们是否严格地局部作用,只影响最近的跨膜螺旋,或者可以全局作用,影响整个蛋白质的拓扑。在这里,我们发现,大肠杆菌内膜蛋白具有四个或五个跨膜螺旋的拓扑结构可以由一个带正电荷的残基控制,该残基位于整个蛋白的不同位置,包括C末端。这一观察结果表明,膜蛋白插入机制存在一种意料之外的可塑性。

PubMed免责声明

中的注释

  • 生物化学。膜蛋白体操。
    泰特美术馆。 泰特美术馆。 科学。2010年6月25日;328(5986):1644-5. doi:10.1126/science.1193065。 科学。2010 PMID:20576878 没有可用的摘要。

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