Effect of GFP tags on the localization of EB1 and EB1 fragments in vivo

doi:10.1002/cm.20409

.2010年1月；67(1):1-12.

doi:10.1002/cm.20409。

GFP标签对体内EB1和EB1片段定位的影响

苏珊·B·斯科贝¹, 何塞·M·查韦里, 霍利·古德森

附属公司

PMID： 19701929
预防性维修识别码：项目经理2909448
内政部： 10.1002/cm.20409

GFP标签对EB1和EB1片段在体内定位的影响

苏珊·B·斯科贝等人。细胞骨架（霍博肯）. 2010年1月.

.2010年1月；67(1):1-12.

doi:10.1002/cm.20409。

作者

苏珊·B·斯科贝¹, 何塞·M·查韦里, 霍利·古德森

附属

¹美国印第安纳州圣母大学化学与生物化学系，邮编：46556。

PMID： 19701929
预防性维修识别码：项目经理2909448
内政部： 10.1002/cm.20409

摘要

EB1是一种微管plus-end追踪蛋白，在微管（MT）动力学的调节中起着核心作用。GFP标记的EB1结构体通常用于研究EB1本身，也作为动态MT+末端的标记物。为了正确解释这些研究，重要的是要了解标签对EB1和其他蛋白质在体内行为的影响。为了解决这个问题并提高对EB1功能的理解，我们调查了表达的EB1片段的定位，并研究了GFP标签是否改变了这些定位。我们发现，N末端和C末端标记都不是良性的：标记的EB1和EB1片段通常与未标记的对应片段表现出不同的行为。N末端标记显著损害了表达的EB1蛋白结合MT和/或跟踪MT+末端的能力，尽管它们保留了一些MT结合能力。C末端标记的EB1结构与未标记的结构具有类似的定位，最初表明它们是良性的。然而，大多数在两端标记的构造都会导致CLIP-170从MT加端消失。这种效应与未标记全长EB1相反，EB1招募CLIP-170加入MT。这些观察结果表明，尽管EB1-GFP可以成为研究微管动力学的有力工具，但应谨慎使用，因为它可能会改变用于研究的系统。此外，一些未标记的片段具有意外的位置。特别是，缺乏线圈的EB1结构追踪MT+末端，尽管较弱，但为反对EB1+TIP行为需要二聚化的观点提供了证据。

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