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.2008年10月14日：（38）：5132-42。
doi:10.1039/b803512a。 Epub 2008年6月27日。

参与碱基、核苷、核苷酸和染色质代谢的Fe（II）/α-酮戊二酸羟化酶

贾娜·西蒙斯 1, 蒂娜·穆勒, 罗伯特·P·豪辛格
附属公司

参与碱基、核苷、核苷酸和染色质代谢的Fe（II）/α-酮戊二酸羟化酶

贾娜·西蒙斯等。 道尔顿Trans. .

摘要

铁（II）/α-酮戊二酸依赖性羟化酶均匀地具有双链β-螺旋折叠，其中两个保守组氨酸和一个羧酸盐与其单核亚铁离子配位。建议对α-酮酸进行氧化分解，以生成一种铁氧基-氧化物中间体，该中间体能够将无数底物中未活化的碳原子羟基化。本观点关注于这些酶的一个亚组，这些酶参与嘧啶补救、嘌呤分解、核苷和核苷酸羟基化、DNA/RNA修复和染色质修饰。介绍了各种反应方案，并总结了选定的结构和动力学信息。

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数字

图1
图1
Fe的一般反应二/αKG羟化酶
图2
图2
嘧啶补救途径。所选真菌能够通过以下一系列反应从dTMP中回收胸腺嘧啶：（1）嘧啶脱氧核苷-2′-羟化酶，（2）核苷水解酶或磷酸化酶，（3）T7H，（4）尿嘧啶-5-羧酸脱羧酶（也称为国际标准化组织-口酸脱羧酶）和（5）尿嘧啶磷酸核糖转移酶。所得UMP可通过标准反应转化为其他核苷酸。
图3
图3
XanA的结构符合同源模型。（A） XanA蛋白的预测总折叠被描绘为绿色带。（B） 拟建活动场地的放大图。在两个面板中，Fe二为橙色球体，αKG具有黄色碳原子，金属配体具有蓝色碳原子，橙色碳原子显示为辅因子稳定残基（Arg 352），其他假定活性中心残基显示为白色碳原子。
图3
图3
XanA的结构符合同源模型。（A） XanA蛋白的预测总折叠被描绘为绿色带。（B） 拟建活动场地的放大图。在两个面板中，Fe二为橙色球体，αKG具有黄色碳原子，金属配体具有蓝色碳原子，橙色碳原子显示为辅因子稳定残基（Arg 352），其他假定活性中心残基显示为白色碳原子。
图4
图4
AlkB（PDB 2fd8）的结构。（A） AlkB的整体褶皱。（B） AlkB的活性部位残留物。着色方案与图3相同，结合的T-1meA-T基底显示为粉红色碳原子（基底在B中缩写为1meA）。
图4
图4
AlkB（PDB 2fd8）的结构。（A） AlkB的整体褶皱。（B） AlkB的活性部位残留物。着色方案与图3相同，结合的T-1meA-T基底显示为粉红色碳原子（基底在B中缩写为1meA）。
图5
图5
ABH2（PDB 3buc）的结构。（A） ABH2与含有1meA的系链DNA的总折叠。（B） 具有1meA的ABH2活性位点残留。为了降低氧反应性，活性中心Fe二被Mn取代二（描绘为灰色球体）。其余着色方案与上述相同。
图5
图5
ABH2（PDB 3buc）的结构。（A） ABH2与含有1meA的系链DNA的总折叠。（B） 具有1meA的ABH2活性位点残留。为了降低氧反应性，活性中心Fe二被Mn取代二（描绘为灰色球体）。其余着色方案与上述相同。
图6
图6
ABH3（PDB 2iuw）的结构。（A） ABH3的整体褶皱。（B） ABH3活性部位放大，着色如上所示。请注意，Leu177是一种氧化物种。
图6
图6
ABH3（PDB 2iuw）的结构。（A） ABH3的整体褶皱。（B） ABH3活性部位放大，着色如上所示。请注意，Leu177是一种氧化物种。
图7
图7
组蛋白脱甲基酶JMJD2A（PDB 2p5b）的结构。（A） 组蛋白脱甲基酶的整体视图，结合锌显示为灰色球体，肽底物显示为粉红色碳，αKG同源N-草酰甘氨酸取代共底物。（B） 所示为JMJD2A的活性部位，仅含有底物的三甲基-Lys部分。着色方案同上。
图7
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组蛋白脱甲基酶JMJD2A（PDB 2p5b）的结构。（A） 组蛋白脱甲基酶的整体视图，结合锌显示为灰色球体，肽底物显示为粉红色碳，αKG同源N-草酰甘氨酸取代共底物。（B） 所示为JMJD2A的活性部位，仅含有底物的三甲基-Lys部分。着色方案同上。
方案1
方案1
铁的一般机理二/αKG羟化酶
方案2
方案2
胸腺嘧啶7-羟化酶的反应
方案3
方案3
胸腺嘧啶7-羟化酶催化的选择性反应的多样性
方案4
方案4
铁的反应二/αKG依赖性黄嘌呤羟化酶
方案5
方案5
嘧啶脱氧核苷2′-羟化酶与胸苷（X=CH）的反应三)或脱氧尿苷（X=H）
方案6
方案6
脱氧尿苷（尿苷）1′-羟化酶的反应
方案7
方案7
动质体J碱的生物合成
方案8
方案8
AlkB与DNA中1meA和3meC的反应
方案9
方案9
甲基-Lys脱甲基酶的反应涉及从某些组蛋白的特定Lys残基中去除甲基
方案10
方案10
甲基精氨酸去甲基化酶的反应涉及从选定组蛋白中的特定精氨酸残基中去除甲基
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