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.2008年11月;199(2):165-76.
doi:10.1677/JOE-08-0190。 Epub 2008年8月21日。

作为血管紧张素AGTR1相互作用蛋白的不变链(CD74)的鉴定

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作为血管紧张素AGTR1相互作用蛋白的不变链(CD74)的鉴定

玛尔塔·萨萨克等。 内分泌杂志. 2008年11月.

摘要

对通过生物合成途径调节血管紧张素II I型受体(AGTR1)运输的蛋白质-蛋白质相互作用知之甚少。通过定点突变研究,AGTR1细胞质尾部的膜近端区域被确定为AGTR1正常折叠和表面表达的关键部位。基于以AGTR1羧基末端尾部为诱饵的人肾cDNA文库的酵母双杂交筛选,我们确定了不变链(CD74)是一种新的相互作用蛋白。联合免疫沉淀和联合定位研究证实了这种关联。AGTR1羧基末端尾部上CD74的结合位点定位于先前确定的AGTR1从内质网(ER)中退出的重要位点,并且在许多G蛋白偶联受体中保守。CD74与AGTR1在CHO-K1细胞中的瞬时共表达持续降低了细胞表面的AGTR1密度。此外,CD74与AGTR1羧基末端尾部的相互作用导致其滞留在内质网中并促进其蛋白酶体降解。这些观察结果表明,CD74和AGTR1在早期生物合成途径中相关,CD74是AGTR1表达的负调控因子。

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