Distinct binding modes specify the recognition of methylated histones H3K4 and H4K20 by JMJD2A-tudor

doi:10.1038/nsmb1326

.2008年1月；15(1):109-11.

doi:10.1038/nsmb1326。 Epub 2007年12月16日。

不同的结合模式规定了JMJD2A-tudor对甲基化组蛋白H3K4和H4K20的识别

李行伟¹, 詹姆斯·汤普森, 玛丽亚·维多利亚·波图扬, 乔治·梅尔

附属公司

PMID： 18084306
预防性维修识别码：项目经理2211384
内政部： 10.1038/nsmb1326

不同的结合模式规定了JMJD2A-tudor对甲基化组蛋白H3K4和H4K20的识别

李行伟等。自然结构分子生物学. 2008年1月.

.2008年1月；15(1):109-11.

doi:10.1038/nsmb1326。 Epub 2007年12月16日。

作者

李行伟¹, 詹姆斯·汤普森, 玛丽亚·维多利亚·波图扬, 乔治·梅尔

附属

¹美国明尼苏达州罗切斯特市梅奥诊所医学院生物化学和分子生物学系，邮编55905。

PMID： 18084306
预防性维修识别码：下午211384
内政部： 10.1038/nsmb1326

摘要

赖氨酸脱甲基酶JMJD2A具有通过其tudor结构域结合来自两个不同组蛋白序列（H3K4me3和H4K20me3）的三甲基化肽的独特性质。这里，我们使用X射线结晶学和量热法表明，JMJD2A识别出具有相似亲和力的H3K4me3和H4K20me3，它们采用了完全不同的结合模式，在一定程度上，我们能够在JMJD2As中设计出抑制H3K4me3识别但不抑制H4K20me3识别的单点突变，反之亦然。

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图1
JMJD2A杂交tudor结构域与三甲基组蛋白H3和H4肽的相互作用。(一)JMJD2A-带H4K20me3（左）和H3K4me3（右）的舵的ITC。肽氨基酸序列用红色的甲基化赖氨酸表示。原始滴定数据和综合热量测量分别显示在上下图中。这个*K（K）*_d日和化学计量数(n个)通过拟合一个标准的单相互作用模型得到的结果，以及通过非线性最小二乘分析确定的相关s.d。(b条)JMJD2A-tudor与H4K20me3肽复合物的分子表面和静电势表征。负电荷表面的静电势用红色表示，正电荷表面用蓝色表示。肽用2表示*F类_o个–F_c（c）*电子密度图显示在1.0σ等值线水平。

图2
JMJD2A杂交tudor结构域与H3K4me3和H4K20me3肽的两种不同结合模式。(一,b条)JMJD2A与H3K4me3的udor交互站点的特写视图(一，PDB 2GFA6）和H4K20me3(b条). 图中显示了参与结合H3K4me3和H4K20me3的JMJD2A-腺体的氨基酸。(**c（c）**)JMJD2A-tudor与H3K4me3（粉红色）和H4K20me3（绿色）叠加的复合物的整体视图，说明了这些肽的相反方向。

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