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.2007年11月;388(11):1243-53.
doi:10.1515/BC.2007.143。

古生PAPP-A相关明胶酶ulilysin和IGFBP蛋白酶的活性

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古生PAPP-A相关明胶酶ulilysin和IGFBP蛋白酶的活性

辛西娅·塔兰特等。 生物化学. 2007年11月.

摘要

人类的生长发育受到胰岛素样生长因子(IGFs)的制约,这在病理学中也有意义。大多数IGF分子被IGF-结合蛋白(IGFBP)隔离,因此IGF活性的发挥需要这些复合物的干扰。这是通过IGFBP蛋白酶介导的蛋白水解实现的,其中最具特征的是人类PAPP-A,它是美辛类pappalysin家族的第一个成员。我们之前已经鉴定和研究了迄今为止发现的唯一的古生物同源物,即acetivorans Methanosarcina ulilisin。这是一种蛋白水解功能酶,包括一个pappalysin催化域和一个涉及维持酶原proulilysin潜伏期的原域。一旦激活,该蛋白在体外水解IGFBP-2至-6和胰岛素链β。我们在此报告,ulilisin也对其他几种底物(即(偶氮)酪蛋白、偶氮白蛋白和细胞外基质成分)具有活性。尤利森具有凝胶溶解活性,但不具有胶原蛋白溶解活性。此外,抗蛋白水解的骨骼蛋白肌动蛋白和弹性蛋白也会被裂解,纤维蛋白原也会被分解,但血液凝固级联中的纤溶酶和α1-抗胰蛋白酶不会被分解。Ulilysin在pH 7.5下具有最佳活性,并严格要求在精氨酸残基之前有肽键,这是通过一种新的荧光共振能量转移分析测定的,因此表明其作为胰蛋白酶的补充酶在生物技术中的应用。

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