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.2007年8月；9(8):858-67.
doi:10.1038/ncb0807-858。

整合素粘合剂功能图谱

Ronen Zaidel-Bar公司 1, 沙列夫·伊兹科维茨, 阿维·马扬, 拉维·艾扬格, 本杰明·盖革
附属公司

整合素粘合剂功能图谱

Ronen Zaidel-Bar公司等。 Nat细胞生物学. 2007年8月.

摘要

详细描述了“整合素黏附物”，它由156个成分组成的复杂网络连接在一起，并通过690个相互作用进行修饰。网络的不同观点揭示了几个功能“子网”，它们参与开启或关闭网络中的许多分子相互作用，从而影响细胞粘附、迁移和细胞骨架组织。对粘附网络基序的检查揭示了相对较少的关键基序，主要由三组分复合物控制，其中支架分子招募信号分子及其下游靶点。我们讨论了不同网络模块在调节细胞-基质粘附的结构和信号传递功能中的作用。

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数字

图1
图1
粘胶的所有固有组件和相关组件的分组列表之间的交互。在其末端带有圆圈的黑线表示非定向结合相互作用，蓝色箭头表示定向抑制（例如去磷酸化、G蛋白失活或蛋白水解），红色箭头表示定向激活（例如磷酸化或G蛋白激活）相互作用。节点根据蛋白质的功能进行形状和颜色编码，如图2所示。内部组件由黑色框架包围，关联组件由灰色框架包围。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图2
图2
粘性组件功能族之间的交互。根据已知的生物活性，将粘液中的每种蛋白质分为20组。这些家庭以独特的颜色和形状组合显示，表示家庭成员的数量，然后是他们互动的平均数量。此外，还显示了族之间的主要交互作用（红色箭头表示激活交互作用；蓝色箭头表示抑制交互作用；黑线表示绑定交互作用）。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图3
图3
肌动蛋白-连接膜受体（主要是整合素）和肌动蛋白的整合素子网。只显示绑定交互。该子网由肌动蛋白、肌动蛋白调节剂（11个分子）、衔接蛋白（46个分子）和跨膜分子（主要是整合素受体）组成。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图4
图4
磷酸化亚网映射丝氨酸/苏氨酸激酶和磷酸酶(一)酪氨酸激酶和磷酸酶(b条). 图中描绘了相应的激酶和磷酸酶（在中间）、它们的不同底物（底部和侧面）及其调节器（顶部）。该示意图显示了活动中心（例如PKC、Src）和各种基质。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图5
图5
GTPase、脂质和蛋白水解酶亚网。(一)与粘着蛋白（主要是RhoA和Rac1）相关的G蛋白显示在其主要底物上方，以及其直接阳性（GEF）和阴性（GAP）调节物下方。GEFs和GAP的调节因子主要是激酶（顶部）。(b条)信号脂质具有不同的底物、调节激酶和磷酸酶及其调节物（主要是激酶和G蛋白）。(c（c）)与粘着蛋白相关的两个蛋白水解酶系统（Cbl和钙蛋白酶）影响多种底物，并且主要受酪氨酸激酶（Cb1）或丝氨酸/苏氨酸激酶（钙蛋白酶）的影响。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图6
图6
磷酸化开关调节特定的磷酸酪氨酸-SH2结构域相互作用。左边的衔接蛋白包含SH2结构域，可以与中间衔接蛋白上的磷酸酪氨酸残基结合。成对衔接蛋白之间的相互作用由酪氨酸残基的磷酸化状态调节，这取决于右侧所示的酪氨酸激酶或磷酸酶的活性。有关详细信息，请参阅补充信息S2。
图7
图7
网络主题的粘性。(一)黏贴中最重要的三节点和四节点网络图案的示意图。表1列出了每种方法的统计显著性。(b条)基于模体1中描述的相互作用，蛋白质复合物动态组装或拆卸的三种可能性。当底物与第三种蛋白质的结合先于酶促反应时，该基序充当信号支架：例如，PAK1与PIX的结合是其被POPX脱磷的先决条件，POPX也与PIX结合。在其他情况下，底物与第三种蛋白质的结合受酶反应的正向或负向调节。积极调节的一个例子是HEF1仅在被PYK2磷酸化后才与帕西林结合，PYK1也与帕西林结合。负调控的一个例子是SHP2使IRS1去磷酸化并破坏其与GRB2的结合。
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