Asn- and Asp-mediated interactions between transmembrane helices during translocon-mediated membrane protein assembly

doi:10.1038/sj.embor.7400818

.2006年11月；7(11):1111-6.

doi:10.1038/sj.embor.7400818。 Epub 2006年9月29日。

转座子介导的膜蛋白组装过程中Asn和Asp介导的跨膜螺旋相互作用

Nadja M Meindl-Beinker女士¹, 卡罗琳娜·伦丁, 英格玛丽·尼尔森, 斯蒂芬·怀特, 冈纳·冯·海恩

附属公司

PMID： 17008929
预防性维修识别码：项目经理1679787
内政部： 10.1038/sj.编号：7400818

转座子介导的膜蛋白组装过程中Asn和Asp介导的跨膜螺旋相互作用

Nadja M Meindl-Beinker女士等。 EMBO代表. 2006年11月.

.2006年11月；7(11):1111-6.

doi:10.1038/sj.embor.7400818。 Epub 2006年9月29日。

作者

Nadja M Meindl-Beinker女士¹, 卡罗琳娜·伦丁, 英格玛丽·尼尔森, 斯蒂芬·怀特, 冈纳·冯·海因（Gunnar von Heijne）

附属

¹瑞典斯德哥尔摩大学生物膜研究中心生物化学和生物物理系，SE-106 91。

PMID： 17008929
预防性维修识别码：项目经理1679787
内政部： 10.1038/sj.embor.7400818

摘要

涉及天冬酰胺（Asn，N）、谷氨酰胺（Gln，Q）、天冬氨酸（Asp，D）或谷氨酸（Glu，E）的螺旋间氢键可以驱动洗涤剂胶束和脂质双层中跨膜螺旋的高效双或三聚化。同样，Asn-Asn和Asp-Asp对可以促进内质网中转座子介导的膜蛋白组装过程中螺旋发夹的形成。通过在粗糙微粒体存在下对模型整体膜蛋白构建物进行体外翻译，我们表明Asn-或Asp-介导的与相邻跨膜螺旋的相互作用可以提高边缘疏水性跨膜段的膜插入效率。我们的观察结果表明，在Sec61转座子辅助插入过程中可以形成螺旋间氢键，因此对膜蛋白组装很重要。

PubMed免责声明

数字

图1
先导肽酶模型蛋白。(A类)野生型先导肽酶（Lep）有两个跨膜螺旋（H1，H2）和一个大的腔域（P2）。它插入N中的粗糙微粒体_卢姆–C_卢姆方向。在这里报道的研究中，H2段被一般成分L的H2′段取代_19−n个N个_n个或L_19−n个D类_n个(n个=0、1或2），并将含有一个或两个Asn或Asp残基的19个残基长度的H片段（孵化）插入P2结构域。如图所示，在H段的两侧引入Asn-X-Thr糖基化受体位点（G1，G2）。H段作为跨膜螺旋整合到内质网（ER）膜中的结构仅在G1位点（左侧）发生糖基化，而H段跨内质网膜转位的结构在G1和G2位点（右侧）发生糖基化。(B类)体外含有2N/17L H2′段和2N/9L/8A（N3N）H段的构建物在没有（−）和（+）狗胰腺粗微粒体（RM）的情况下的翻译（见表1）。非糖基化、单糖基化和双糖基化形式的蛋白质分别由一个开环、一个填充环和两个填充环表示。对于这种构造，Δ*G公司*_应用程序=0.1千卡/摩尔(C类)为了测量H2′和H段之间天冬氨酸或天冬酰胺介导的相互作用的效果，对每个H段的两种结构进行了比较：一种结构具有均匀疏水的19-Leu H2′段（I），另一种结构带有H2′片段，其中一个或两个Leu残基被天冬氨酰或天冬氨酰基取代（II）。相互作用自由能表示为差值（ΔΔ*G公司*_应用程序)在两个结构之间插入H段的表观自由能。在所示示例中，H段包含两个Asp残基和适当数量的Leu和Ala残基，以生成Δ*G公司*^（一）_应用程序≈0 kcal/mol.A，Ala，丙氨酸；D、天冬氨酸；五十、亮氨酸；N、 Asn，天冬酰胺；T、苏氨酸。

图2
H2′和H段中单个或成对Asn或Asp残基对膜插入的影响。H2′（ΔΔ*G公司*_应用程序)对于不同的H段，如图所示（顺序见表1）。黑条：H2′和H段之间的150个剩余环；白色条：H2′和H段之间的55个剩余环。凝胶显示两个D3D结构（H2′：19L；H:2D/12L/5A）和（H2’：2D/17L；H:2D/12L/5A；凝胶底部可见染料正面）。相应的Δ*G公司*_应用程序值为0.0和-0.9 kcal/mol（表1），以及ΔΔ*G公司*_应用程序=−0.9 kcal/mol（如条形图中D3D对的白色条所示）。A、 Ala，丙氨酸；D、天冬氨酸；五十、亮氨酸；N、天冬酰胺。

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