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.2006年6月29日1:13。
doi:10.1186/1747-1028-1-13。

SUMO:调节调节器

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SUMO:调节调节器

纪尧姆·博西斯等。 单元格分区. .

摘要

SUMO(小泛素相关修饰因子)家族的翻译后修饰因子已成为蛋白质功能和命运的关键调节因子。虽然在过去几年中,人们对SUMO酶、底物和修饰后果的认识有了巨大增长,但SUMO结合的调控还远未被理解。这篇简短的综述将概述以下方面的最新进展:(i)sumoylation和其他翻译后修饰在单个靶点水平上的相互作用,以及(ii)SUMO共轭和去共轭的全球调控。

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图1
图1
SUMO途径所有SUMO亚型都是作为前体合成的,包含一个C末端延伸,可被特定水解酶裂解。然后,成熟的SUMO通过其C端甘氨酸和E1激活酶(Aos1/Uba2)的Uba2亚基的催化半胱氨酸之间形成硫酯键而被激活。此步骤需要ATP水解。然后将SUMO转移到E2激活酶Ubc9的催化半胱氨酸。共轭级联的最后一步是SUMO从Ubc9转移到赖氨酸侧链的ε-NH2基团(异肽键形成)。有效的修饰通常需要E3连接酶。SUMO化是一种可逆的、高度动态的修饰,因为Ulp/Senp家族中存在特异的半胱氨酸蛋白酶,它可以裂解异肽键。
图2
图2
通过靶点修饰调节磺胺酰化目标蛋白的不同翻译后修饰会影响其sumoylation。A) 与其他赖氨酸导向修饰的竞争,如乙酰化的泛素化,取消了磺酰化。B) 磷酸化可以作为琥珀酰化的正调节器和负调节器。已观察到增强的sumoylation,例如,当磷酸化残基是扩展SUMO受体位点的一部分时,PDSM(磷酸化依赖SUMO基序;带有序列基序ΨKxExxSP[30])。
图3
图3
共轭机械的全球监管A)CELO腺病毒的Gam1蛋白降低E1和E2酶水平[47]。由此产生的整体去甲酰化与转录活性增加相关,这至少部分归因于转录因子(如Sp3)的去甲酰化合。B) H(H)2O(运行)2通过诱导E1和E2酶的催化半胱氨酸之间形成二硫键来抑制SUMO结合。取决于H的来源和剂量2O(运行)2(外源性应用或内源性产生)这导致特定蛋白质的局部去甲酰化或整体去甲酰化合[52]。

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引用人

工具书类

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