跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

网站是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.2006年6月;11(4):459-66.
doi:10.1007/s00775-006-0096-7。 Epub 2006年3月29日。

酵母Sco1的晶体结构

附属公司

酵母Sco1的晶体结构

卡尼·阿巴建等。 生物无机化学杂志. 2006年6月.

摘要

Sco蛋白家族参与细胞色素c氧化酶(COX)双核CuA位点的组装,COX是有氧呼吸的终端酶。这些蛋白质存在于真核生物和原核生物中,其特征是具有保守的CXXXC序列基序,该基序结合铜离子,并被提议执行硫醇:二硫键氧化还原酶功能。在铜离子存在下,酿酒酵母apo-ySco1和Sco1的晶体结构分别测定为1.8和2.3-A分辨率。酵母Sco1表现出类似硫氧还蛋白的折叠,与人Sco1和枯草芽孢杆菌的同源物相似。通过将apo-ySco1晶体浸泡在铜离子中获得的Cu-ySco1结构揭示了一个意外的铜结合位点,涉及Cys181和Cys216,半胱氨酸残基存在于ySco1中,但不存在于其他同源物中。保守的CXXXC半胱氨酸Cys148和Cys152可以在晶体中进行氧化还原化学。一种重要的组氨酸残基His239位于一个高度灵活的环上,称为Sco环,可以位于两对半胱氨酸的近端。ySco1及其伙伴蛋白酵母Cox17和酵母COX2之间的相互作用可能通过互补的静电表面发生。真核生物Sco蛋白的高分辨率模型为Sco铜结合和功能提供了新的见解。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

工具书类

    1. 生物化学杂志。2001年11月9日;276(45):42520-6-公共医学
    1. 美国国家科学院院刊2001年8月28日;98(18):10037-41-公共医学
    1. 生物化学杂志。2003年8月15日;278(33):30875-80-公共医学
    1. 结构。2005年5月;13(5):713-22-公共医学
    1. 生物化学杂志。1996年8月23日;271(34):20531-5-公共医学

出版物类型

LinkOut-更多资源