跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
比较研究
.2006年2月24日;356(3):802-11.
doi:10.1016/j.jmb.2005.12.008。 Epub 2005年12月20日。

从伴侣Hsp70到Hsp90的底物转移

附属公司
比较研究

从伴侣Hsp70到Hsp90的底物转移

哈拉尔德·韦格尔等。 分子生物学杂志. .

摘要

Hsp90是真核细胞胞浆中一种重要的伴侣蛋白。在由衔接蛋白Hop(酵母中的Sti1)介导的特定复合物中与伴侣Hsp70合作。这些Hsp70/Hsp90伴侣蛋白复合物在真核生物关键调控蛋白的折叠和成熟中起着重要作用。了解非天然客户蛋白如何在这些复合物中从一个伴侣转移到另一个伴侣是至关重要的。在这里,我们使用荧光素酶作为底物蛋白分析了该反应的分子机制。我们的实验确定了Hsp70/Hsp90伴侣系统中荧光素酶折叠的途径。他们证明,Hsp70是一种有效的未折叠蛋白质捕获装置,而Hsp90在该反应中效率不高。当Hsp90缺失时,与体内情况相反,Hsp70与两种效应蛋白Ydj1和Sti1对荧光素酶表现出伴侣活性。在完整的伴侣系统存在下,Hsp90仅在Ydj1存在下才表现出特定的积极作用。如果没有这个因子,转移的荧光素酶被困在Hsp90上,处于非活性构象。有趣的是,虽然人啤酒花的调节功能与酵母Sti1的调节功能完全不同,但在酵母和人伴侣系统中观察到了相同的结果。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

出版物类型

MeSH术语

LinkOut-更多资源