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.2006年2月17日;281(7):4142-8。
doi:10.1074/jbc。M509522200。 Epub 2005年12月6日。

BAP31参与细胞色素P450 2C2在内质网中的滞留

附属公司
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BAP31参与细胞色素P450 2C2在内质网中的滞留

Elzbieta Szczesna-Skorupa公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

微粒体细胞色素P450 2C2是一种完整的内质网(ER)膜蛋白,直接保留在ER中,并被排除在运输小泡之外。我们使用双分子荧光互补和联合免疫沉淀法显示,在转染COS-1细胞中,普遍存在的ER膜蛋白(BAP31)与P450 2C2相互作用。仅含有P450 2C1(P450 2C1-(1-29))N端信号锚的嵌合体也与BAP31相互作用,这与两种蛋白质通过其跨膜结构域相互作用一致。用小干扰RNA下调BAP31的表达,导致绿色荧光蛋白标记的P450 2C2或P450 2C1-(1-29)从内质网重新分布到核膜、致密的核周室结构以及小部分细胞的细胞表面。在Bap31缺失的胚胎干细胞中,在细胞表面和核膜上检测到大量P450 2C2或P450 2C1-(1-29),但通过Bap31的表达重新分布到内质网。在BAP31被抑制的COS-1细胞中,P450 2C2的表达水平显著增加。在表达P450 2C2的转染COS-1细胞中检测到BAP31前凋亡p20片段的形成,膜联蛋白V染色与这些细胞中凋亡途径的激活一致。用小干扰RNA下调BAP31部分逆转了细胞凋亡。这些结果表明,P450 2C2与BAP31的相互作用对其内质网保留和表达水平很重要,BAP31可能参与调节内质网对P450表达增加的超负荷反应所诱导的细胞凋亡。

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