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.2005年10月14日;280(41):34974-84.
doi:10.1074/jbc。M502695200。 Epub 2005年7月25日。

Raphilin定位于细胞肌动蛋白细胞骨架并刺激颗粒与F-actin交联{α}-肌动蛋白

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Raphilin定位于细胞肌动蛋白细胞骨架并刺激颗粒与F-actin交联{α}-肌动蛋白

乔瓦娜·巴尔迪尼等。 生物化学杂志. .
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摘要

在内分泌细胞中,颗粒积聚在质膜下富含F-肌动蛋白的区域。这一过程涉及的机制在很大程度上尚不清楚。Raphilin是一种细胞溶质蛋白,在神经元和神经内分泌细胞中表达,并与定位于突触小泡和致密核心颗粒的GTPases Rab3家族成员高度亲和。Raphilin还与α-肌动蛋白相互作用,α-肌动蛋白是一种将F-肌动蛋白交联成束和网络并与颗粒膜结合的蛋白质。在这里,我们询问兔亲素除了其颗粒定位外,是否还与细胞肌动蛋白细胞骨架相互作用。免疫荧光和免疫电镜显示,无论是神经内分泌细胞还是非特异性细胞,兔亲和素都定位于质膜下肌动蛋白细胞骨架。通过使用纯化的成分,发现Raphilin与F-肌动蛋白的结合依赖于添加的α-肌动蛋白。在体外实验中,颗粒与内体或线粒体不同,与α-肌动蛋白交联的F-肌动蛋白相关。实验表明,拉菲菌素可以刺激这一过程。Raphilin将颗粒定位于高浓度交联F-actin区域的能力提高约8倍。这些结果表明,兔亲素通过与α-肌动蛋白相互作用,组织细胞骨架,促进F-肌动蛋白丰富区域内的颗粒定位。

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