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.1992年6月1日;148(11):3478-82.

不变链三聚体和HLA-DR-不变链复合物的组装和传输特性

附属公司
  • PMID: 1588042

不变链三聚体和HLA-DR-不变链复合物的组装和传输特性

C A羔羊等。 免疫学杂志. .

摘要

MHCⅡ类相关不变链在没有Ⅱ类分子的情况下表现为常驻内质网蛋白。在人类中,存在两种主要形式;其中一个p35与另一个p33不同,它是由16个氨基酸组成的N端细胞质延伸,其中包含强烈的内质网滞留信号。在这里,我们表明p33保留的一种机制是在混合不变链三聚体中与p35结合。然而,即使是p33同源三聚体从内质网的转运也是无效的。在MHCⅡ类阳性B细胞系中,不变链三聚体的形成很快,是九链α-β-不变链复合物组装的第一个中间产物。随着时间的推移,逐渐形成三个更大分子量的配合物。这些对应于分别含有一个α-β二聚体、两个α-贝塔二聚体和三个α-beta二聚体的不变链三聚体。在生物合成早期未检测到游离α-β二聚体。然而,从追逐2小时开始,α-β二聚体开始出现,伴随着完全组装的α-β-不变链复合物的消失。这种转化实际上在4小时内完成,并且可能反映了α-β不变链复合物的不变链组分的蛋白水解降解和能够结合抗原肽的内体α-β二聚体的产生。

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