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。1992年3月25日；267(9):6396-402.

rap1和rap2蛋白与人类中性粒细胞特异颗粒的关联。细胞活化过程中质膜的转运

我Maridoneau-Parini 1, J de Gunzburg先生
附属公司
  • PMID： 1556142
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rap1和rap2蛋白与人类中性粒细胞特异颗粒的关联。细胞活化过程中质膜的转运

我Maridoneau-Parini等。 生物化学杂志。 。
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摘要

人类中性粒细胞的激活涉及特异性嗜蓝颗粒的脱颗粒。该过程依赖于GTP，在两个颗粒群中检测到小GTP结合蛋白（SGBP）的存在。目前，这些SGBP均未被明确识别。为了描述其中一些蛋白质的特征并进一步了解它们在脱颗粒过程中的潜在作用，我们使用了针对ras相关rap1和rap2蛋白质的特异性抗体。通过免疫印迹分析，我们观察到rap2p主要位于特定颗粒中，而rap1p在特定颗粒和富含质膜的部分中检测到。在胞浆或嗜蓝颗粒中均未发现rap1p和rap2p。同样，通过间接免疫荧光，我们观察到细胞质颗粒被抗rap1p抗体和抗rap2p抗体染色，质膜被这两种抗体标记，但用抗rap1p标记比用抗rap2p抗体标记更明显。rap1p和rap2p与特定颗粒的膜紧密结合，因为它们不能被高盐或碱性缓冲液萃取。此外，用蛋白酶处理完整的特定颗粒会导致rap蛋白的降解，这表明它们暴露在颗粒的细胞质表面。中性粒细胞的脱颗粒包括颗粒移位和随后与质膜的融合。亚细胞分离和间接免疫荧光实验观察到，该过程的激活诱导了rap蛋白在质膜中的积累；这与这些蛋白质的可溶性形式的出现无关，表明它们在这个过程中保持膜结合。rap1p和rap2p在特定颗粒表面的鉴定和亚细胞定位，以及它们在细胞刺激后转移到质膜而没有出现可溶性形式的观察，是理解它们在人类中性粒细胞中生理功能的重要一步。

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引用人

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