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.2004年8月27日；279(35):36268-76.
doi:10.1074/jbc。M401461200。 Epub 2004年6月8日。

HsAtg4B/HsApg4B/自噬素-1裂解三种人类Atg8同源物的羧基末端，并脱脂微管相关蛋白轻链3-和GABAA受体相关蛋白磷脂结合物

伊塞·塔尼达 1, 虞信洙, Junji Ezaki公司, Minematsu-Ikeguchi直子, 上野隆, Eiki Kominami公司
附属公司
免费文章

HsAtg4B/HsApg4B/自噬素-1裂解三种人类Atg8同源物的羧基末端，并脱脂微管相关蛋白轻链3-和GABAA受体相关蛋白磷脂结合物

伊塞·塔尼达等。 生物化学杂志. .
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摘要

在酵母中，Atg4/Apg4是一种独特的半胱氨酸蛋白酶，负责切割Atg8/Apg8/Aut7的羧基末端，这是在自噬体形成过程中其脂质化所必需的反应。然而，目前尚不清楚四种人类Atg4同源物是否切割三种人类Atg8同源物、微管相关蛋白轻链3（LC3）、GABARAP和GATE-16的羧基末端。使用无细胞系统，我们发现人类Atg4同源物之一的HsAtg4B裂解这三个Atg8同源物的羧基末端。相反，突变型HsAtg4B（C74A）的预测活性位点Cys（74）变为Ala，缺乏蛋白水解活性，表明Cys（74A）对半胱氨酸蛋白酶的裂解活性至关重要。使用磷脂酶D，我们表明内源性LC3和GABARAP的修饰形式被脂化，因此被命名为LC3-PL和GABARSAP-PL。当纯化的谷胱甘肽S-转移酶标记的HsAtg4B在体外与富含内源性LC3-PL和GA BARAP-PL的膜组分孵育时，LC3-PL和GABARAP-PL的迁移率改变为未修饰蛋白质的迁移率。当HsAtg4B的Cys（74）转变为Ala时，这些迁移率变化不明显。野生型HsAtg 4B的过度表达降低了HeLa细胞中LC3-PL和GABARAP-PL的数量，增加了未修饰的内源性LC3和GABARA的数量。在饥饿条件下，CFP标记的HsAtg4B（CFP-HsAtg4B）和YFP标记的LC3在HeLa细胞中的表达导致YFP标记的LC3的点状分布模式显著降低，其细胞质分布增加。HsAtg4B的RNA干扰增加了HEK293细胞中LC3-PL的数量。综上所述，这些结果表明HsAtg4B通过脱脂作用负向调节LC3在膜室中的定位。

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