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.2003年11月;84(第11部分):3121-3129。
doi:10.1099/vir.0.19416-0。

HN蛋白长度和F蛋白裂解位点序列对新城疫病毒致病性的贡献

附属公司

HN蛋白长度和F蛋白裂解位点序列对新城疫病毒致病性的贡献

安吉拉·罗默·奥伯德(Angela Römer-Oberdörfer)等。 J Gen Virol公司. 2003年11月.

摘要

新城疫病毒(NDV)具有两种包膜棘突糖蛋白:血凝素-神经氨酸酶(HN)蛋白和融合蛋白(F)。负责病毒附着到唾液酸受体的HN蛋白因ORF大小的差异而长度不同。在无毒NDV株中发现了616 aa的HN蛋白前体,但在强毒株中没有发现,而在强毒力株中只能检测到571 aa的H蛋白。在强毒株和弱毒株中存在577 aa的HN蛋白。介导病毒细胞融合的F蛋白需要在内部切割位点进行蛋白水解激活,其氨基酸组成决定了各种蛋白酶的可切割性。在这里,我们研究了HN蛋白长度与F蛋白裂解位点结合的功能意义,这些位点是强毒株(快毒株和中毒株)或弱毒株(长毒株)的典型特征。为此,在致透镜疫苗病毒克隆-30的感染性克隆的基础上,采用定点突变技术构建重组NDV。无论HN蛋白的大小如何,只有表达具有多碱基裂解位点的F蛋白的重组NDV才能在细胞培养中有效传播。此外,根据1日龄、无特定病原体鸡的脑内致病性指数(ICPI)测定,致病性受F蛋白的可裂解性影响,而不是受HN蛋白的长度影响。与可能的最大值2相比,这些重组体获得的最大ICPI值为1.3。这表明,引入的修饰并没有导致致透镜体克隆-30转化为ICPI值大于1.5的快速菌株,并表明参与了其他毒力决定因子,这些毒力决定因素有助于NDV的致病性。

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