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.1992年2月15日;282(第1部分)(第一部分):219-23。
doi:10.1042/bj2820219。

秀丽隐杆线虫蛋白激酶C的纯化及性质

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秀丽隐杆线虫蛋白激酶C的纯化及性质

T萨萨等。 生物化学杂志. .

摘要

经DEAE-Sephacel柱层析,通过酶活性和[3H]佛波醇12,13-二丁酸结合鉴定秀丽隐杆线虫蛋白激酶C(PKC)。在磷脂酰丝氨酸存在下观察到线虫PKC的钙依赖性激活。在磷脂酰丝氨酸和Ca2+存在下,1,2-二油酰基甘油或佛波醇12-肉豆蔻酸酯13-醋酸盐最大限度地激活了该酶。羟基磷灰石柱色谱显示,以组蛋白H1和髓鞘碱性蛋白为底物的PKC活性只有一个峰。通过在多聚赖氨酸琼脂糖和磷脂酰丝氨酸亲和柱上的顺序色谱将酶纯化至接近均匀。SDS/PAGE显示纯化蛋白的分子量为79kDa。秀丽线虫酶的底物特异性与哺乳动物PKC不同。这里我们描述了线虫酶的一些特性。

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引用人

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    1. FEBS信函。1987年6月15日;217(2):227-31-公共医学
    1. 生物化学杂志。1987年4月5日;262(10):4836-43-公共医学
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    1. 自然。1984年4月19日至25日;308(5961):693-8-公共医学
    1. 生物化学杂志。1984年10月25日;259(20):12311-4-公共医学