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.2003年春季;8(1):53-61.
doi:10.1379/1466-1268(2003)8<53:thgecs>2.0.co;2

人类基因组编码10个α-晶体相关的小热休克蛋白:HspB1-10

附属公司

人类基因组编码10个α-晶体相关的小热休克蛋白:HspB1-10

吉多·卡佩等。 细胞应激伴侣. 2003年春季.

摘要

为了获得编码α-晶体相关小分子热休克蛋白(sHsps)的所有人类基因的清单,对公共国际人类基因组测序协会(IHGSC)和私人Celera人类基因组项目提供的数据库进行了详尽搜索。使用人类Hsp27蛋白序列作为蛋白质数据库中的查询,该数据库源自人类基因组中的预测基因,检索到10个sHsp-样蛋白,包括Hsp27本身。对所有10种蛋白质和多种较远相关的动物sHsps重复搜索过程,没有检测到更多的人类sHpss,就像在脱氧核糖核酸水平进行搜索一样。检索到的10种蛋白质包括9种早期识别的人类sHsp(Hsp27/HspB1、HspB2、HspB3、αa结晶蛋白/HspB4、αB结晶蛋白/HspB5、Hsp20/HspB6、cvHsp/HspB7、H11/HspB8和HspB9)和自1993年以来被称为外致密纤维蛋白1(ODF1)的精子尾部蛋白质。尽管后一种蛋白质可能起到结构作用,半胱氨酸含量高(14%),但它显然包含一个α-晶体蛋白结构域,这是sHsps的特征。ODF1可以被指定为HspB10。通过表达序列标签(EST)搜索确认了所有10个人类sHsp基因的表达。对于Hsp27/HspB1,检测到2个逆转录假基因。HspB1-10基因分布在9条染色体上,反映了它们的古老起源。其中两个基因(HspB3和HspB9)是无内含子的,其他基因在不同位置有1或2个内含子。一些sHsp基因的转录本,尤其是HspB7,显示出低水平的选择性剪接,EST证据支持这一点,这可能导致蛋白质水平上的少量亚型。

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数字

图1。
图1。
对10种人类小热休克蛋白(sHsps)进行比对。内含子位置和预测的二级结构元素分别由上面的箭头和路线下面的箭头(用于ß股)表示。α-晶体蛋白结构域大约位于位置118和203之间。序列与表1中的蛋白质加入编号相对应(但参见HspB6的脚注i)。对齐是使用ClustalW进行的,并在GeneDoc中手动编辑。黑色残基在8个或更多sHsps中保存,灰色残基在5-7中保存。根据10个与PHD对齐的序列预测了二级结构(Rost和Sander 1994);根据M jannaschii Hsp16.5(Kim等人1998年)和小麦Hsp16.9(van Montfort等人2001年)晶体结构中相应的ß链的近似位置,对预测的Þ链进行编号。箭头上方的数字对应于HspB1–10的编号:因此,在HspB1和HspB8基因中,2个内含子位于相同的位置,152(第1阶段)和175(第2阶段);HspB2有一个单相1内含子,位于66位;HspB3和HspB9是无内含子的;HspB4、HspB5和HspB6在相同的位置有2个0相内含子,介于117和118之间以及158和159之间;HspB7有2个内含子,位于91位(第1期)和157-158位(第0期)之间;HspB10有1个第2相内含子,位于107位
图2。
图2。
HspB1/Hsp27基因及其2个加工假基因的开放阅读框和侧翼内含子序列的比对。使用ClustalW进行校准,并使用GeneDoc进行编辑。HspB1基因中的2个内含子为灰色。序列差异以黑色突出显示;假基因2中390~425位的黑色核苷酸划定了其5′界。起始密码子和终止密码子下划线(假基因2的潜在起始密码子位于468–470位)。在343–344和615–616位置以粗体显示的GA和AG序列表明,外显子1和外显子3中的选择性剪接位点被预测会引起HspB1-alt2(见表1和正文)

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引用人

工具书类

    1. Abdulle R、Mohindra A、Fernando P、Heikkila JJ。非洲爪蟾小的热休克蛋白Hsp30C和Hsp30D维持热变性和化学变性的萤光素酶处于折叠能力状态。细胞应激伴侣。2002;7:6–16.-项目管理咨询公司-公共医学
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