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比较研究
.2002年7月;269(14):3578-86.
doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03049.x。

细菌α-热休克蛋白寡聚和伴侣活性的关键基序

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比较研究

细菌α-热休克蛋白寡聚和伴侣活性的关键基序

索尼娅·斯图德等。 欧洲生物化学杂志. 2002年7月.
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摘要

几乎所有α-晶体型热休克蛋白(alpha-Hsp)的伴侣功能都需要寡聚为多聚复合物,但对复合物组装的分子细节知之甚少。日本慢生根瘤菌的α-Hsp蛋白是研究这些普遍存在的应激蛋白结构和功能的合适细菌模型。它们分为两个不同的类别,A和B,在体外显示伴侣活性,并形成约24个亚基的低聚物。我们构建了19个在N端和C端区域含有截断或点突变的衍生物,并通过凝胶过滤、柠檬酸合成酶分析和亲和性纯化对其进行了分析。N末端区域最初少数氨基酸的截短导致形成不同的二聚体到八聚体结构,而无伴侣活性。在C末端延伸中,异亮氨酸-X-异亮氨酸(I-X-I)基序的完整性对于alpha-Hsp功能至关重要。这个I-X-I基序是alpha-Hsp家族的典型共有基序之一,在这里我们提供了其结构和功能重要性的实验证据。缺乏C末端延伸的α-Hsp蛋白不活跃,但仍能形成二聚体。在这里,我们证明中央α-晶体蛋白结构域本身不足以进行二聚。两个亚基的组装需要N末端区域末端的额外残基。

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