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.2002年2月8日;108(3):345-56.
doi:10.1016/s0092-8674(02)00630-x。

泛素结合酶Ubc9和RanGAP1的复合物揭示了E2介导的SUMO结合的结构基础

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泛素缀合酶Ubc9和RanGAP1之间的复合物揭示了E2介导的SUMO缀合的结构基础

维克托·贝尼尔·维拉莫尔等。 单元格. .
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摘要

E2酶催化泛素和泛素样蛋白直接或通过E3介导的反应附着到赖氨酸残基。小的泛素样修饰物SUMO调节真核生物的核转运、应激反应和信号转导,对酵母的细胞周期进展至关重要。与大多数泛素结合相比,SUMO E2酶Ubc9足以对已知SUMO靶点进行底物识别和赖氨酸修饰。哺乳动物Ubc9和RanGAP1 2.5 a的C末端结构域之间复合体的结晶分析揭示了识别SUMO结合蛋白中一致性SUMO修饰序列的结构决定因素。Ubc9和RanGAP1的结构突变和生化分析揭示了p53、IkappaBalpha和RanGAP的底物结合和SUMO修饰所需的不同基序。

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