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.2001年12月；8（12）：1182-96。
doi:10.1038/sj.cdd.4400924。

不同凋亡刺激诱导的单泛素化核小体组蛋白H2A的半胱氨酸蛋白酶依赖性去泛素化

E G米诺 1, G卡亚斯塔, N B麦戈文, S G黄, M G Marcu先生, J特雷佩尔, S Y蔡, V T马尔切西, L领
附属机构

不同凋亡刺激诱导的单泛素化核小体组蛋白H2A的半胱氨酸蛋白酶依赖性去泛素化

E G米诺等人。 细胞死亡差异. 2001年12月.

摘要

单泛素化核小体组蛋白H2A（uH2A）和H2B（uH2B）的酶解泛素化与有丝分裂染色质凝聚密切相关，尽管这种组蛋白修饰在细胞分裂中的作用仍然不明确。在这里，我们发现核小体uH2A在Jurkat细胞中发生快速和广泛的去泛素化，这些细胞在抗Fas激活抗体、staurosporine、etoposide、adorubicin和蛋白酶体抑制剂N-乙酰-亮氨酸-亮氨酸的诱导下发生凋亡。这些不同的凋亡诱导剂还促进了缓慢迁移的高分子量泛素化蛋白的积累，并耗尽了未结合泛素的细胞池。在凋亡细胞中，泛素在质膜泡状出现后从uH2A中分离出来，uH2A的去泛素化与核固缩和染色质凝聚的发生密切相关。通过用泛酶抑制剂zVAD-fmk预处理或过表达抗凋亡Bcl-xL蛋白，凋亡诱导剂激发的细胞中的核糖体uH2A去泛素化、聚ADP-核糖聚合酶（PARP）裂解和染色质凝集被阻止。这些结果暗示了半胱天冬酶级联激活和核小体uH2A氘化之间的联系。将编码人类去平衡酶Ubp-M的基因瞬时转染293细胞，可促进uH2A去平衡，而非活性突变的Ubp-M酶则没有。然而，Ubp-M介导的uH2A去泛素化不足以启动这些细胞的凋亡。我们得出结论，uH2A去泛素化是前蛋白酶激活的下游结果，泛素与uH2A的计划外裂解是凋亡执行阶段的一致特征，而不是决定或启动凋亡事件。核小体uH2A去泛素化可能在细胞凋亡等情况下起到压力的细胞传感器的作用，细胞试图通过凋亡来保持基因组的完整性。

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引用人

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