跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https公司

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.1999年9月2日;401(6748):90-3.
doi:10.1038/43481。

Hsp100伴侣ClpA对底物蛋白的整体去折叠

附属公司

Hsp100伴侣蛋白ClpA对底物蛋白的全局去折叠

欧盟韦伯-班等。 自然. .

摘要

细菌蛋白CIpA是Hsp100伴侣蛋白家族的一员,形成六聚环,与双环丝氨酸蛋白酶ClpP的自由端结合。ClpA指导具有特定序列的底物蛋白的ATP依赖性降解,就像真核蛋白酶体的19S ATP酶“帽”在泛素化蛋白降解中的作用一样。孤立地说,ClpA及其相关的ClpX可以介导寡聚蛋白的分解;另一种类似的真核蛋白Hsp104可以分解低阶聚集体。ClpA被认为可以破坏蛋白质结构的稳定性,使蛋白水解底物通过中央通道进入ClpP蛋白水解柱。在这里,我们测试了ClpA对稳定单体蛋白绿色荧光蛋白GFP的作用,绿色荧光蛋白上添加了11-氨基酸羧基末端识别肽,该肽负责将截短的蛋白质招募到ClpAP中进行降解。无论有无“陷阱”版本的伴侣蛋白GroEL,其结合非天然形式的GFP,荧光研究和氢交换实验都直接证明,ClpA在ATP存在下可以展开稳定的天然蛋白质。

PubMed免责声明

中的注释

类似文章

引用人

出版物类型

LinkOut-更多资源