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.1999年5月:112(第10部分):1465-76。
doi:10.1242/jcs.112.10.1465。

一种新的hnRNP蛋白(HAP/SAF-B)进入hnRNP复合体的一个子集并在核颗粒中重新定位以应对热休克

附属公司

一种新的hnRNP蛋白(HAP/SAF-B)进入hnRNP复合体的一个子集并在核颗粒中重新定位以应对热休克

F Weighardt公司等。 细胞科学杂志. 1999年5月.

摘要

在酵母中对与人hnRNP A1相互作用的蛋白质进行双杂交筛选,产生了917个氨基酸的核蛋白,我们称之为hnRNP A1相关蛋白(HAP)。HAP包含一个RNA结合域(RBD),其两侧有一个带负电荷的结构域和一个S/K-R/E丰富的区域。在体外下拉分析中,HAP通过其S/K-R/E富集区与hnRNP A1相互作用,并与其他几个hnRNP相互作用。HAP被发现与先前描述的支架连接因子B(SAF-B)和热休克蛋白27基因的转录调节因子HET相同。我们证明HAP是一种真正的hnRNP蛋白,因为抗HAP抗体免疫沉淀自HeLa细胞核质中的整套hnRNP蛋白质。与大多数hnRNP蛋白不同,HAP在热休克HeLa细胞中的亚核分布发生了深刻的改变。42℃下的热休克处理导致HAP转录依赖性地向几个大的核颗粒募集,这与热休克因子1(HSF1)的聚集部位完全一致。HAP对颗粒的补充相对于HSF1来说是暂时延迟的,并且在37℃的恢复期间持续更长的时间。用抗HAP抗体从热休克细胞的核质免疫沉淀的hnRNP复合体相对于典型复合体具有改变的蛋白质组成。总之,我们的结果表明HAP参与了细胞对热休克的反应,可能是在RNA代谢水平上。

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