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.1997年9月；17(9):5317–5327. 数字对象标识：10.1128/mcb.17.9.5317

人类热休克蛋白hsp70在对抗应激诱导的细胞凋亡中的作用。

D D莫瑟 1,A W卡隆 1,L布尔热 1,C丹尼斯·拉罗斯 1,B地块 1
PMCID:PMC232382 PMID：9271409

摘要

在hsp70表达显著升高或可由四环素调节的反式激活剂诱导的细胞中，检测了对应激诱导的凋亡的抵抗。热诱导的凋亡在表达hsp70的细胞中被阻断，这与减少常见死亡底物蛋白聚（ADP-核糖）聚合酶（PARP）的裂解有关。热诱导的细胞死亡与应激激活蛋白激酶SAPK/JNK（c-Jun N末端激酶）的激活相关。在hsp70被诱导到较高水平的细胞中，SAPK/JNK的激活受到强烈抑制，表明hsp70能够通过抑制SAPK/JNK激活上游的信号事件来阻止凋亡。相反，在hsp70组成性升高的细胞中，热休克并不抑制SAPK/JNK的激活。组成性过度表达hsp70的细胞可抵抗神经酰胺诱导的凋亡，神经酰胺是一种通过凋亡诱导治疗产生的脂质信号分子，与SAPK/JNK激活有关。与热应激相似，尽管SAPK/JNK激活强烈，但仍对神经酰胺诱导的凋亡产生抵抗。因此，hsp70也能够在SAPK/JNK激活下游的某个点抑制细胞凋亡。由于两种细胞系中的PARP分裂都被阻止，这些结果表明hsp70能够阻止凋亡细胞死亡的效应步骤。在表达hsp70的细胞中，CED-3相关蛋白酶caspase-3（CPP32/Yama/apopain）的处理受到抑制；然而，体外成熟酶的活性不受hsp70的影响。半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶处理可能是导致细胞死亡的一个关键的热敏靶点，而hsp70的伴随功能会抑制该靶点。hsp70抑制SAPK/JNK信号和凋亡蛋白酶效应子步骤可能有助于抵抗瞬时诱导的耐热性中的应激诱导的凋亡。

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选定的引用

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  1. Abravaya K.、Myers M.P.、Murphy S.P.和Morimoto R.I.人类热休克蛋白hsp70与调节热休克基因表达的转录因子HSF相互作用。基因开发1992年7月；6(7):1153–1164. doi:10.1101/gad.6.7.1153。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  2. Adler V.、Schaffer A.、Kim J.、Dolan L.、Ronai Z.紫外线照射和热休克通过交替途径介导JNK活化。生物化学杂志。1995年11月3日；270(44):26071–26077. doi:10.1074/jbc.270.44.26071。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  3. Alnemri E.S.、Livingston D.J.、Nicholson D.W.、Salvesen G.、Thornberry N.A.、Wong W.W.、Yuan J.《人类ICE/CED-3蛋白酶命名法》。单元格。1996年10月18日；87(2):171–171. doi:10.1016/s0092-8674（00）81334-3。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  4. Boldin M.P.、Goncharov T.M.、Goltsev Y.V.、Wallach D.MACH是一种新型MORT1/FADD相互作用蛋白酶，参与Fas/APO-1-和TNF受体诱导的细胞死亡。单元格。1996年6月14日；85(6):803–815. doi:10.1016/s0092-8674（00）81265-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  5. Bump N.J.、Hackett M.、Hugunin M.、Seshagiri S.、Brady K.、Chen P.、Ferenz C.、Franklin S.、Ghayur T.、Li P.。杆状病毒抗凋亡蛋白p35对ICE家族蛋白酶的抑制。科学。1995年9月29日；269(5232):1885–1888. doi:10.1126/science.7569933。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  6. Casciola-Rosen L.、Nicholson D.W.、Chong T.、Rowan K.R.、Thornberry N.A.、Miller D.K.、Rosen A.Apopain/CPP32切割对细胞修复至关重要的蛋白质：凋亡死亡的基本原理。《实验医学杂志》，1996年5月1日；183(5):1957–1964. doi:10.1084/jem.183.5.1957。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  7. Chang Y.，Abe A.，Shayman J.A.，热休克期间神经酰胺的形成：α-B-晶体蛋白转录的潜在介质。美国国家科学院院刊1995年12月19日；92(26):12275–12279. doi:10.1073/pnas.92.26.12275。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  8. Chen Y.R.，Meyer C.F.，Tan T.H.γ射线诱导的细胞凋亡中C-Jun N末端激酶1（JNK1）的持续激活。生物化学杂志。1996年1月12日；271(2):631–634. doi:10.1074/jbc.271.2.631。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  9. Chinnaiyan A.M.、Orth K.、O'Rourke K.、Duan H.、Poirier G.G.、Dixit V.M.细胞死亡途径的分子排序。Bcl-2和Bcl-xL在CED-3样凋亡蛋白酶上游发挥作用。生物化学杂志。1996年3月1日；271(9):4573–4576. doi:10.1074/jbc.271.94573。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  10. Ciocca D.R.、Clark G.M.、Tandon A.K.、Fuqua S.A.、Welch W.J.、McGuire W.L.腋窝淋巴结阴性乳腺癌患者的热休克蛋白hsp70：预后意义。美国国家癌症研究所杂志，1993年4月7日；85(7):570–574. doi:10.1093/jnci/85.770。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  11. Cuvillier O.、Pirianov G.、Kleuser B.、Vanek P.G.、Coso O.A.、Gutkind S.、Spiegel S.通过1-磷酸鞘氨醇抑制神经酰胺介导的程序性细胞死亡。自然。1996年6月27日；381(6585):800–803. doi:10.1038/381800a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  12. Dive C.，Hickman J.A.Drug-target相互作用：这仅仅是程序性细胞死亡承诺的第一步吗？英国癌症杂志。1991年7月；64(1):192–196. doi:10.1038/bjc.1991.269。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  13. Dix D.J.、Allen J.W.、Collins B.W.、Mori C.、Nakamura N.、Poorman-Allen P.、Goulding E.H.、Eddy E.M.Hsp70-2靶向基因破坏导致减数分裂失败、生殖细胞凋亡和男性不育。美国国家科学院院刊1996年4月16日；93(8):3264–3268. doi:10.1073/pnas.93.8.3264。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  14. Dubois M.F.，Bensaude O.MAP激酶在静止和指数增长哺乳动物细胞中的热休克激活。FEBS信函。1993年6月14日；324(2):191–195. doi:10.1016/0014-5793（93）81391-c。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  15. Ellis R.E.，Yuan J.Y.，Horvitz H.R.细胞死亡的机制和功能。细胞生物学年度收益。1991;7:663–698. doi:10.1146/annurev.cb.07.110191.003311。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  16. Fernandes-Alnemri T.、Armstrong R.C.、Krebs J.、Srinivasula S.M.、Wang L.、Bullrich F.、Fritz L.C.、Trapani J.A.、Tomaselli K.J.、Litwack G.通过Mch4体外激活CPP32和Mch3，Mch4是一种含有两个FADD-like结构域的新型人类凋亡半胱氨酸蛋白酶。美国国家科学院院刊，1996年7月23日；93(15):7464–7469. doi:10.1073/pnas.93.15.7464。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  17. Fraker P.J.、King L.E.、Lill-Elghanian D.、Telford W.G.使用流式细胞仪量化纯细胞和异质细胞群中的凋亡事件。方法细胞生物学。1995;46:57–76. doi:10.1016/s0091-679x（08）61924-x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  18. Freeman B.C.、Myers M.P.、Schumacher R.、Morimoto R.I.确定Hsp70中影响ATP酶活性、底物结合和与HDJ-1相互作用的调控基序。EMBO J.1995年5月15日；14(10):2281–2292. doi:10.1002/j.1460-2075.1995.tb07222.x。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  19. Gabai V.L.、Merin A.B.、Mosser D.D.、Caron A.W.、Rits S.、Shifrin V.I.、Sherman M.Y.Hsp70阻止应激激酶的激活。细胞耐热性的新途径。生物化学杂志。1997年7月18日；272(29):18033–18037. doi:10.1074/jbc.272.29.18033。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  20. Gamen S.、Marzo I.、Anel A.、Piñeiro A.、Naval J.CPP32抑制可防止Fas诱导的神经酰胺在人类细胞中的生成和凋亡。FEBS信函。1996年7月22日；390(2):232–237. doi:10.1016/0014-5793（96）00666-7。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  21. Green D.R.，Martin S.J.《杀手与刽子手：细胞凋亡如何控制恶性肿瘤》。Curr Opin免疫学。1995年10月；7(5):694–703. doi:10.1016/0952-7915（95）80079-4。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  22. Hale A.J.、Smith C.A.、Sutherland L.C.、Stoneman V.E.、Longthorne V.L.、Culhane A.C.、Williams G.T.凋亡：细胞死亡的分子调控。欧洲生物化学杂志。1996年2月15日；236(1):1–26. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0001.x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  23. Hannun Y.A.神经酰胺在协调细胞应激反应中的作用。科学。1996年12月13日；274(5294):1855–1859. doi:10.1126/science.274.5294.1855。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  24. Hartl F.U.细胞蛋白质折叠中的分子伴侣。自然。1996年6月13日；381(6583):571–579. doi:10.1038/381571a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  25. Heim R.、Cubitt A.B.、Tsien R.Y.改进绿色荧光。自然。1995年2月23日；373(6516):663–664. doi:10.1038/373663b0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  26. Jarvis W.D.，Grant S.，Kolesnick R.N.神经酰胺和细胞凋亡的诱导。《临床癌症研究》，1996年1月；2(1):1–6.[公共医学] [谷歌学者]
  27. Jarvis W.D.、Kolesnick R.N.、Fornari F.A.、Traylor R.S.、Gewirtz D.A.、Grant S.通过激活鞘磷脂途径诱导凋亡DNA损伤和细胞死亡。美国国家科学院院刊1994年1月4日；91(1):73–77. doi:10.1073/pnas.91.1.73。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  28. Johnson N.L.、Gardner A.M.、Diener K.M.、Lange-Carter C.A.、Gleavy J.、Jarpe M.B.、Minden A.、Karin M.、Zon L.I.、Johnson G.L.由有丝分裂原活化/细胞外反应激酶激酶调节的信号转导途径诱导细胞死亡。生物化学杂志。1996年2月9日；271(6):3229–3237. doi:10.1074/jbc.271.6.3229。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  29. JätteläM.、Wissing D.、Bauer P.A.、Li G.C.主要热休克蛋白hsp70保护肿瘤细胞免受肿瘤坏死因子的细胞毒性作用。EMBO J.1992年10月；11(10):3507–3512. doi:10.1002/j.1460-2075.1992.tb05433.x。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  30. JätteläM.，Wissing D.热休克蛋白保护细胞免受单核细胞毒性：自我保护的可能机制。《实验医学杂志》，1993年1月1日；177(1):231–236. doi:10.1084/jem.177.1.231。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  31. 凋亡中的Kumar S.类ICE蛋白酶。生物化学科学趋势。1995年5月；20(5):198–202. doi:10.1016/s0968-0004（00）89007-6。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  32. Kyriakis J.M.、Avruch J.应激和炎症细胞因子激活的蛋白激酶级联。生物测定。1996年7月；18(7):567–577. doi:10.1002/bies.950180708。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  33. Kyriakis J.M.、Banerjee P.、Nikolakaki E.、Dai T.、Rubie E.A.、Ahmad M.F.、Avruch J.、Woodgett J.R.c-Jun激酶的应激活化蛋白激酶亚家族。自然。1994年5月12日；369(6476):156–160. doi:10.1038/369156a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  34. Landry J.、Bernier D.、Chrétien P.、Nicole L.M.、Tanguay R.M.和Marceau N.在耐热性发育和衰退过程中热休克蛋白的合成和降解。癌症研究，1982年6月；42(6):2457–2461.[公共医学] [谷歌学者]
  35. Landry J.、Chrétien P.、Lambert H.、Hickey E.、Weber L.A.人类HSP27基因在啮齿动物细胞中的表达所赋予的热休克抗性。细胞生物学杂志。1989年7月；109(1):7–15. doi:10.1083/jcb.109.1.7。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  36. Lazebnik Y.A.、Kaufmann S.H.、Desnoyers S.、Poirier G.G.、Earnshaw W.C.通过具有ICE等特性的蛋白酶裂解聚ADP核糖聚合酶。自然。1994年9月22日；371(6495):346–347. doi:10.1038/371346a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  37. Li G.C.，Li L.G.，Liu Y.K.，Mak J.Y.，Chen L.，Lee W.M.稳定转染人70-kDa热休克蛋白编码基因的大鼠成纤维细胞的热反应。美国国家科学院院刊，1991年3月1日；88(5):1681–1685. doi:10.1073/pnas.88.5.1681。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  38. Li G.C.、Li L.、Liu R.Y.、Rehman M.、Lee W.M.热休克蛋白hsp70即使在其ATP结合域缺失后也能保护细胞免受热应激。美国国家科学院院刊1992年3月15日；89(6):2036–2040. doi:10.1073/pnas.89.6.2036。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  39. Li G.C.，Werb Z.中国仓鼠成纤维细胞热休克蛋白合成与耐热性发展的相关性。美国国家科学院院刊1982年5月；79(10):3218–3222. doi:10.1073/pnas.79.10.3218。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  40. Li W.X.，Chen C.H.，Ling C.C.，Li G.C.热诱导细胞杀伤中的细胞凋亡：hsp-70的保护作用和C-myc基因的致敏作用。辐射研究，1996年3月；145(3):324–330.[公共医学] [谷歌学者]
  41. Liu Z.G.，Hsu H.，Goeddel D.V.，Karin M.TNF受体1效应器功能剖析：JNK激活与凋亡无关，而NF-kappaB激活可防止细胞死亡。单元格。1996年11月1日；87(3):565–576. doi:10.1016/s0092-8674（00）81375-6。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  42. Mehlen P.、Schulze-Othoff K.、Arrigo A.P.小应激蛋白作为新的凋亡调节因子。热休克蛋白27阻断Fas/APO-1和星形孢菌素诱导的细胞死亡。生物化学杂志。1996年7月12日；271(28):16510–16514. doi:10.1074/jbc.271.28.16510。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  43. Mizushima N.、Koike R.、Kohsaka H.、Kushi Y.、Handa S.、Yagita H.、Miyasaka N.神经酰胺通过CPP32激活诱导细胞凋亡。FEBS信函。1996年10月21日；395(2-3):267–271. doi:10.1016/0014-5793（96）01050-2。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  44. Mosser D.D.、Caron A.W.、Bourget L.、Jolicoeur P.、Massie B.使用编码绿色荧光蛋白的双顺反子表达盒筛选和选择表达诱导基因产物的细胞。生物技术。1997年1月；22(1):150-4, 156, 158-61. doi:10.2144/97221rr02。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  45. Mosser D.D.，Duchaine J.，Massie B.人体热休克转录因子的DNA结合活性在体内由hsp70调节。分子细胞生物学。1993年9月；13(9):5427–5438. doi:10.1128/mcb.13.9.5427。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  46. Mosser D.D.，Martin L.H.在人T淋巴细胞系中诱导细胞凋亡的耐热性。细胞生理学杂志。1992年6月；151(3):561–570. doi:10.1002/jcp.1041510316。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  47. Muzio M.、Chinnaiyan A.M.、Kischkel F.C.、O'Rourke K.、Shevchenko A.、Ni J.、Scaffidi C.、Bretz J.D.、Zhang M.、Gentz R.FLICE是一种新型FADD同源ICE/CED-3样蛋白酶，被招募到CD95（Fas/APO-1）死亡诱导信号复合物中。单元格。1996年6月14日；85(6):817–827. doi:10.1016/s0092-8674（00）81266-0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  48. Natoli G.、Costanzo A.、Ianni A.、Templeton D.J.、Woodgett J.R.、Balsano C.、Levrero M.。TNF受体1通过非细胞毒性TRAF2依赖性途径激活SAPK/JNK。科学。1997年1月10日；275(5297):200–203. doi:10.1126/science.275.5297.200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  49. Nicholson D.W.、Ali A.、Thornberry N.A.、Vaillancourt J.P.、Ding C.K.、Gallant M.、Gareau Y.、Griffin P.R.、Labele M.、Lazebnik Y.A.鉴定和抑制哺乳动物凋亡所需的ICE/CED-3蛋白酶。自然。1995年7月6日；376(6535):37–43. doi:10.1038/376037a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  50. Nicholson D.W.ICE/CED3类蛋白酶作为控制不当凋亡的治疗靶点。国家生物技术。1996年3月；14(3):297–301. doi:10.1038/nbt0396-297。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  51. Nuñez G.、Clarke M.F.《Bcl-2蛋白家族：细胞死亡和存活的调节器》。趋势细胞生物学。1994年11月；4(11):399–403. doi:10.1016/0962-8924（94）90053-1。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  52. Obeid L.M.、Linardic C.M.、Karolak L.A.、Hannun Y.A.通过神经酰胺诱导程序性细胞死亡。科学。1993年3月19日；259(5102):1769–1771. doi:10.1126/science.8456305。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  53. Oltvai Z.N，Korsmeyer S.J.决斗二聚体检查站挫败了死亡愿望。单元格。1994年10月21日；79(2):189–192. doi:10.1016/0092-8674（94）90188-0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  54. Park D.S.、Stefanis L.、Yan C.Y.、Farinelli S.E.、Greene L.A.命令细胞死亡途径。白细胞介素-1转化酶家族蛋白酶抑制剂BCL2和其他生存剂对血清/神经生长因子衍生PC12细胞中JNK激活的差异作用。生物化学杂志。1996年9月6日；271(36):21898–21905. doi:10.1074/jbc.271.36.21898。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  55. Patel T.、Gores G.J.、Kaufmann S.H.《蛋白酶在细胞凋亡中的作用》。FASEB J.1996年4月；10(5):587–597. doi:10.1096/fasebj.10.5.8621058。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  56. Pronk G.J.、Ramer K.、Amiri P.、Williams L.T.通过REAPER诱导细胞凋亡和神经酰胺生成对ICE-like蛋白酶的需求。科学。1996年2月9日；271(5250):808–810. doi:10.126/science.2715250.808。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  57. Reed J.C.Bcl-2与程序性细胞死亡的调节。细胞生物学杂志。1994年1月；124(1-2):1–6. doi:10.1083/jcb.124.1.1。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  58. Resnitzky D.、Gossen M.、Bujard H.、Reed S.I.通过诱导系统表达细胞周期蛋白D1和E加速G1/S相变。分子细胞生物学。1994年3月；14(3):1669–1679. doi:10.1128/mcb.14.3.1669。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  59. Samali A.，Cotter T.G.热休克蛋白增加了对凋亡的抵抗力。实验细胞研究，1996年2月25日；223(1):163–170. doi:10.1006/excr.1996.0070。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  60. Seo J.S.、Park Y.M.、Kim J.I.、Shim E.H.、Kin C.W.、Jang J.J.、Kis S.H.、Lee W.H.表达人类Hsp70基因的转基因小鼠中的T细胞淋巴瘤。生物化学与生物物理研究委员会。1996年1月17日；218(2):582–587. doi:10.1006/bbrc.1996.0103。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  61. Smyth M.J.、Perry D.K.、Zhang J.、Poirier G.G.、Hannun Y.A.、Obeid L.M.prICE：神经酰胺诱导凋亡和Bcl-2抑制作用的下游靶点。生物化学杂志，1996年5月15日；316（第1部分）：25–28。doi:10.1042/bj3160025。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  62. Stokoe D.、Engel K.、Campbell D.G.、Cohen P.、Gaestel M.确定MAPKAP激酶2是负责小型哺乳动物热休克蛋白磷酸化的主要酶。FEBS信函。1992年11月30日；313(3):307–313. doi:10.1016/0014-5793（92）81216-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  63. Strasser A.、Anderson R.L.Bcl-2和耐热性在细胞存活中协同作用。细胞生长差异。1995年7月；6(7):799–805.[公共医学] [谷歌学者]
  64. Subjeck J.R.、Sciandra J.J.、Johnson R.J.热休克蛋白和耐热性；诱导动力学的比较。英国无线电杂志。1982年8月；55(656):579–584. doi:10.1259/0007-1285-55-656-579。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  65. Tewari M.、Quan L.T.、O’Rourke K.、Desnoyers S.、Zeng Z.、Beidler D.R.、Poirier G.、Salvesen G.S.、Dixit V.M.Yama/CPP32 beta是CED-3的哺乳动物同源物，是一种CrmA抑制蛋白酶，可裂解死亡底物聚（ADP-核糖）聚合酶。单元格。1995年6月2日；81(5):801–809. doi:10.1016/0092-8674（95）90541-3。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  66. 津本Y.人B淋巴细胞母细胞中高水平bcl-2α蛋白赋予的抗应激能力。致癌物。1989年11月；4(11):1331–1336.[公共医学] [谷歌学者]
  67. Vaux D.L.，Strasser A.凋亡的分子生物学。美国国家科学院院刊，1996年3月19日；93(6):2239–2244. doi:10.1073/pnas.93.6.2239。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  68. Verheij M.、Bose R.、Lin X.H.、Yao B.、Jarvis W.D.、Grant S.、Birrer M.J.、Szabo E.、Zon L.I.、Kyriakis J.M.对神经酰胺引发的SAPK/JNK信号在应激诱导凋亡中的要求。自然。1996年3月7日；380(6569):75–79. doi:10.1038/380075a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  69. Wei Y.Q.，Zhao X.，Kariya Y.，Teshigawara K.，Uchida A.通过消除肿瘤细胞中热休克蛋白（HSP）70的表达来抑制增殖和诱导凋亡。癌症免疫疗法。1995年2月；40(2):73–78. doi:10.1007/BF01520287。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  70. 沃纳·M·H·停止感冒。结构。1996年8月15日；4(8):879–883. doi:10.1016/s0969-2126（96）00094-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  71. Westwick J.K.、Bielawska A.E.、Dbaibo G.、Hannun Y.A.、Brenner D.A.神经酰胺激活应激激活蛋白激酶。生物化学杂志。1995年9月29日；270(39):22689–22692. doi:10.1074/jbc.270.39.22689。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  72. 怀特E.生命、死亡和追求凋亡。基因开发，1996年1月1日；10(1):1–15. doi:10.1101/gad.10.1.1。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  73. Whyte M.ICE/CED-3蛋白酶凋亡。趋势细胞生物学。1996年7月；6(7):245–248. doi:10.1016/0962-8924（96）20025-x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  74. Xia Z.，Dickens M.，Raingeaud J.，Davis R.J.，Greenberg M.E.反对ERK和JNK-p38 MAP激酶对细胞凋亡的影响。科学。1995年11月24日；270(5240):1326–1331. doi:10.1126/science.270.5240.1326。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  75. Yuan J.、Shaham S.、Ledoux S.、Ellis H.M.、Horvitz H.R.秀丽线虫细胞死亡基因ced-3编码一种与哺乳动物白细胞介素-1β转化酶类似的蛋白质。单元格。1993年11月19日；75(4):641–652. doi:10.1016/0092-8674（93）90485-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  76. Zanke B.W.、Boudreau K.、Rubie E.、Winnett E.、Tibbles L.A.、Zon L.、Kyriakis J.、Liu F.、Woodgett J.R.应激激活蛋白激酶途径介导顺铂、紫外线照射或热诱导损伤后的细胞死亡。当前生物量。1996年5月1日；6(5):606–613. doi:10.1016/s0960-9822（02）00547-x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  77. Zhang J.、Alter N.、Reed J.C.、Borner C.、Obeid L.M.、Hannun Y.A.Bcl-2阻断神经酰胺介导的细胞死亡途径。美国国家科学院院刊1996年5月28日；93(11):5325–5328. doi:10.1073/pnas.93.11.5325。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]

分子和细胞生物学的文章由提供泰勒和弗朗西斯

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