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1996年12月；5(12):2375–2390. 数字对象标识：10.1002/pro.5560051201

C2域钙结合基序：结构和功能多样性。

E A纳列夫斯基 1,J J福克 1
PMCID:PMC2143302 PMID：8976547

摘要

C2结构域是一个Ca（2+）结合基序，其长度约为130个残基，最初在蛋白激酶C的钙依赖亚型中鉴定。在越来越多的真核信号蛋白中发现了C2结构域的单拷贝和多拷贝，这些真核信号蛋白质与细胞膜相互作用并介导广泛的关键细胞内过程，包括膜运输、脂质第二信使的产生、GTPase的激活、，以及蛋白质磷酸化的控制。作为一个群体，C2结构域显示出结合多种不同配体和底物的显著特性，包括Ca2+、磷脂、肌醇多磷酸盐和细胞内蛋白质。扩大这种功能多样性的事实是，并非所有包含C2结构域的蛋白质都受Ca2+调节，这表明一些C2结构域可能发挥纯粹的结构作用，或者可能已经失去结合Ca2+的能力。本综述总结了目前关于C2域结构和功能的可用信息，并提供了65个C2域一级结构的新序列比对。这种排列预测C2结构域形成两个不同的拓扑折叠，分别来自突触结合蛋白1和磷酸肌醇特异性磷脂酶C-delta 1的C2结构域的最新晶体结构说明了这一点。该比对突出了可能对C2结构域折叠至关重要或Ca2+结合和调节所需的残基。

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《蛋白质科学：蛋白质学会出版物》的文章由蛋白质学会

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