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.1999年9月1日；342（第2部分）：337–344。

传统蛋白激酶C同工酶的多位点去磷酸化和脱敏。

G汉斯拉 1,P Garcia-Paramio公司 1,C普雷沃斯特尔 1,R D惠兰 1,F博南钦 1,P J帕克 1
PMCID:PMC1220470 PMID：10455020

摘要

蛋白激酶Calpha（PKCalpha）启动磷酸化位点特异性抗血清的产生允许分析这些位点的去磷酸化与蛋白质下调的关系。研究表明，这些启动位点受到激动剂诱导的去磷酸化作用的影响，这与蛋白质的失活一致。此外，该过程被PKC抑制剂阻断，表明需要PKC催化活性。通过显示PKCalpha的组成活性片段能够刺激转染细胞中野生型PKCalpha的去磷酸化，证实了这一点。与膜交通事件一致，PKC控制的导致去磷酸化的过程是温度敏感的，并且与PKCalpha在细胞质泡状结构上的瞬时积累相关。已经确定，PKCalpha启动位点的去磷酸化不是唯一的，它与其他传统的PKC同工酶一起发生，这表明这是该激酶亚类的一般脱敏过程。PKCbeta1在U937细胞中的行为证明了这种脱敏的生理重要性，激活环位点的去磷酸化是细胞密度的函数。

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