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比较研究
.1994年12月;127(第6部分第1):1617-26。
doi:10.1083/jcb.127.6.1617。

闭塞素与ZO-1的直接关联及其可能参与紧密连接处闭塞素的定位

附属公司
比较研究

闭塞素与ZO-1的直接关联及其可能参与紧密连接处闭塞素的定位

M Furuse公司等。 J细胞生物学. 1994年12月.

摘要

封闭蛋白是一种位于紧密连接处(TJ)的完整膜蛋白,具有四个跨膜结构域和一个由255个氨基酸组成的长COOH末端细胞质结构域(E结构域)。免疫荧光和激光扫描显微镜显示,引入人和牛上皮细胞的小鸡全长闭塞素被正确地传递到并并入先前存在的TJ中。对各种缺失突变体的进一步转染研究表明,结构域E、,尤其是其COOH末端约150个氨基酸(结构域E358/504),是在TJ定位闭塞素所必需的。其次,结构域E在大肠杆菌中表达为与谷胱甘肽-S-转移酶的融合蛋白,该融合蛋白被证明与ZO-1(220 kD)和ZO-2(160 kD)的复合物特异结合在各种膜外周蛋白中。使用E结构域的各种缺失突变体的谷胱甘肽-S-转移酶融合蛋白进行体外结合分析,将ZO-1/ZO-2结合所需的序列缩小到E358/504结构域。此外,该区域与大肠杆菌中产生的重组ZO-1直接相关。我们得出结论,闭塞素本身可以定位于TJ,并与ZO-1直接相关。ZO-1结合与TJ定位所需序列的一致性表明,通过ZO-1与潜在细胞骨架的结合是闭塞素定位于TJ所必需的。

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引用人

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    1. 自然。1970年8月15日;227(5259):680-5-公共医学
    1. 《分子生物学杂志》。1994年2月;137(3):261-70-公共医学
    1. 美国生理学杂志。1987年7月;253(第1部分):C171-5-公共医学
    1. 美国生理学杂志。1987年12月;253(6第1部分):C749-58-公共医学
    1. 细胞生物学杂志。1988年4月;106(4):1141-9-公共医学

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