.2024年4月4日;84(7):1271-1289.e12。
doi:10.1016/j.molcel.2024.01.026。
Epub 2024年2月21日。
变性纯化表明,PRC2和其他广泛报道的染色质蛋白在体内似乎不与RNA直接结合
吉米·郭 1, 马里奥·R·布兰科 2, 第四区G Walkup 三, 格兰特·博内斯特尔 三, 卡尔·R·乌尔维纳蒂 4, 阿比克·巴纳吉 1, 周婉仪 三, 奥利维娅·埃特林 三, 麦肯齐·斯特雷尔 三, 帕勒姆·佩达 三, 恩里克·阿马亚 三, 维克·特林 三, 米切尔·古特曼 5
附属公司
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- 1美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125;美国加利福尼亚州洛杉矶市南加州大学凯克医学院,邮编:90089。
- 2美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。电子地址:mblanco@lncrna.caltech.edu。
- 三美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。
- 4美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125;Loyola Marymount大学生物系,洛杉矶,加利福尼亚州90045,美国。
- 5美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。电子地址:mguttman@caltech.edu。
剪贴板中的项目
变性纯化表明,PRC2和其他广泛报道的染色质蛋白在体内似乎不与RNA直接结合
吉米·郭等。
摩尔细胞.
.
.2024年4月4日;84(7):1271-1289.e12。
doi:10.1016/j.molcel.2024.01.026。
Epub 2024年2月21日。
作者
吉米·郭 1, 马里奥·R·布兰科 2, 第四区G Walkup 三, 格兰特·博内斯特尔 三, 卡尔·R·乌尔维纳蒂 4, 阿比克·巴纳吉 1, 周婉仪 三, 奥利维娅·埃特林 三, 麦肯齐·斯特雷尔 三, 帕勒姆·佩达 三, 恩里克·阿马亚 三, 维克·特林 三, 米切尔·古特曼 5
附属公司
- 1美国加利福尼亚州帕萨迪纳市加利福尼亚理工学院生物与生物工程系91125;美国加利福尼亚州洛杉矶市南加州大学凯克医学院,邮编:90089。
- 2美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。电子地址:mblanco@lncrna.caltech.edu。
- 三美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。
- 4美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125;Loyola Marymount大学生物系,洛杉矶,加利福尼亚州90045,美国。
- 5美国加州帕萨迪纳加州理工学院生物与生物工程部,邮编:91125。电子地址:mguttman@caltech.edu。
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摘要
据报道,多梳抑制复合物2(PRC2)与许多RNA结合,并已成为非编码RNA(lncRNAs)调节基因表达时间长短的报告中的中心参与者。然而,支持特定lncRNA-PRC2相互作用的生物化学证据与证明PRC2对于lncRNA功能通常是可有可无的功能证据之间的差异越来越大。在这里,我们回顾了支持PRC2与RNA结合的证据,并表明许多报道的相互作用可能不会在体内发生。通过对人和小鼠细胞系中体内交联RNA-蛋白复合物的变性纯化,我们观察到,尽管准确绘制了其他细胞(SPEN、TET2和其他)之间真实的RNA-结合位点,但与PRC2和之前报道的结合RNA的染色质相关蛋白(CTCF、YY1等)的可检测RNA结合缺失。综上所述,这些结果为重新评估RNA结合在协调各种染色质调节机制中的广泛作用提供了重要依据。
关键词:削减;PRC2;RNA;RNA结合蛋白;染色质。
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利益冲突声明
利益声明M.R.B.、W.G.W.和M.G.是CLAP方法专利的发明人。
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