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.2019年12月;1866(12):118557.
doi:10.1016/j.bbamcr.2019.118557。 Epub 2019年9月7日。

p38αMAPK邻近性分析揭示心肌细胞选择性剪接的调控机制

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p38αMAPK邻近度测定揭示心肌细胞选择性剪接的调控机制

奥黛丽·安·杜蒙特等。 Biochim Biophys Acta Mol细胞研究. 2019年12月.
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摘要

p38丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)信号通路对正常心脏功能至关重要。然而,p38通过影响心肌细胞的收缩力和存活率,也有助于心力衰竭的发病机制。为了揭示p38在心脏功能中的复杂作用,我们对培养的新生大鼠心室肌细胞进行了基于APEX2的邻近性分析,并确定了心脏中两种高表达p38亚型的蛋白质相互作用网络(相互作用体)。我们发现,在基础和渗透应激激活状态下,p38α和p38γ在心肌细胞中具有不同的相互作用体。有趣的是,活化的p38α相互作用组包含许多与剪接有关的RNA结合蛋白,包括富含丝氨酸/精氨酸的剪接因子3(SRSF3)。其与激活的p38α的相互作用通过免疫共沉淀法得到验证。SRSF3的细胞质丰度和选择性剪接功能也受到p38信号通路的调节。我们的发现揭示了p38作为心肌细胞SRSF3特异性调节因子的新功能。

关键词:APEX2;可选拼接;心肌细胞;SRSF3;第38页地图。

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引用人

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