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.2018年11月29日;131(23):jcs213017。
doi:10.1242/jcs.213017。

可溶性α-突触核蛋白通过释放钙促进启动和融合2+来自thapsigargin敏感钙2+PC12细胞中的池

附属公司

可溶性α-突触核蛋白通过释放钙促进启动和融合2+来自thapsigargin敏感钙2+PC12细胞中的池

黄建昌等。 细胞科学杂志. .

摘要

α-突触核蛋白与帕金森病有关,主要定位于突触前终末并调节胞吐,但其生理作用仍有争议。在这里,我们研究了可溶性和聚集的α-突触核蛋白对胞吐的影响,并探索了α-突触核蛋白与调节蛋白相互作用的分子机制,包括Rab3A、Munc13-1(也称为Unc13a)和Munc18-1(也称STXBP1),以调节胞吐。通过光漂白实验后的荧光恢复,发现PC12细胞中α-突触核蛋白以单体形式过度表达,从而促进胞吐。相反,由乳酸菌素治疗诱导的聚集α-突触核蛋白抑制胞吐。我们的结果表明,α-突触核蛋白参与囊泡启动和融合。α-突触核蛋白和佛波醇12-肉豆蔻酸13-乙酸酯(PMA)可增强由Rab3A、Munc13-1和Munc18-1介导的囊泡启动,它们作用于相同数量的囊泡,但独立调节启动。此外,结果显示了α-突触核蛋白在动员钙方面的新作用2+thapsigargin敏感性钙释放2+增强ATP诱导的[Ca2+]增加,增强囊泡融合。我们的结果提供了对α-突触核蛋白在胞吐最后步骤中的作用的详细了解。

关键词:融合孔扩张;胞吐;启动;Rab3A;TG敏感池;α-突触核蛋白。

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