摘要
乙醇脱氢酶5（ADH5）是哺乳动物乙醇脱氢酶家族中功能尚不明确的一员。首次在人类和鹿鼠的DNA水平上鉴定出ADH5。利用人类ADH5作为筛选探针，在cDNA水平上分离出了一种类似类型的大鼠乙醇脱氢酶结构，其中大鼠cDNA结构显示出一些非典型特征。在多个组织中发现了大鼠ADH5的mRNA，尤其是在肾脏中。体外翻译实验表明，大鼠ADH5的表达效率与ADH1相当，而且大鼠ADH很容易在与绿色荧光蛋白融合的COS细胞中表达。然而，没有可溶性ADH5蛋白可以在大肠杆菌细胞中异源表达，该表达系统成功用于其他哺乳动物ADH，包括与谷胱甘肽-S-转移酶融合。酶的分子模型表明，该蛋白不会以生产方式折叠，这可以解释为什么没有分离出稳定和活性的ADH5。这些结果表明，尽管ADH5很容易在mRNA水平上表达，但其行为与研究的其他哺乳动物ADH并不相似。体外和电子实验结果表明，ADH5结构不稳定，这可以解释为什么不能分离出活性和稳定的蛋白质。进一步的可能性是可以想象的：ADH5蛋白可能必须与稳定剂相互作用，或者该基因实际上是一个假基因。
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