摘要
NADPH氧化酶复合体通过产生活性氧来破坏吞噬的病原体。这种可激活的复合物由一种膜性异二聚体黄细胞色素b、一种小G蛋白Rac1/Rac2和细胞溶质因子p47（phox）、p67（phux）和p40phox组成。p67（phox）由于其模块化结构，是NADPH氧化酶组分，尽管其在激活中具有强制性作用，并且在整个复杂组织中处于中心位置，但其整体结构信息最为稀缺。实际上，p67（phox）是与所有其他因素建立相互作用的唯一因素。在本研究中，我们报告了p67（phox）的SAXS分析。我们的数据显示，p67（phox）表现为具有半柔性连接子的多域蛋白。一方面，它似乎是一个非常细长的分子，其各个域以串珠的形式组织在一起。连接子被预测为部分或主要是非结构化的，我们实验数据的特征确实指向域间灵活性。另一方面，我们的工作也表明，该蛋白没有非结构连接物所允许的那样延伸，因此暗示了p67（phox）中存在分子内相互作用。我们认为p67（phox）构象在溶液中的双重特征是确保大量相互作用的核心。
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